Estudio estructural de proteínas de soja entrecruzadas enzimaticamente

LUIS DORADO; CARLA E. GIACOMELLI; GRACIELA GRAU; BEATRIZ LOPEZ DE MISHIMA

Campinas (Brasil)

Simposio; 8vo Simposio Latino Americano de Ciencia de Alimentos (SLACA).; 2009

La modificación de proteínas vegetales para mejorar sus propiedades en la fabricación de texturizados comestibles es una alternativa valiosa a las proteínas animales y amplia su uso en la industria alimenticia. Las proteínas nativas de soja presentan pobres propiedades gelificantes, falta de dureza mecánica y permeabilidad al agua. Una manera efectiva de mejorar estas propiedades, es utilizar técnicas de entrecruzamiento enzimático con la transglutaminasa (TG). Esta es una enzima que cataliza la formación de enlaces isopeptídicos entre las subunidades de las proteínas y es considerada una herramienta de gran alcance para el desarrollo de los nuevos alimentos basados en la proteína vegetal texturizada (TVP). El objetivo de este trabajo fue estudiar el efecto que tiene el entrecruzamiento sobre las globulinas de soja por acción de la transglutaminasa. La preparación de la fracciones enriquecidas en las proteínas 11S y 7S se realizaron a partir de crioprecipitaciones de harina de soja desgrasada. A partir del  análisis de los geles electroforesis SDS-PAGE se determinó que las subunidades que intervienen en la reacción de  entrecruzamiento con TG son las subunidades y ’ del aislado proteico enriquecido en 7S y la subunidad ácida (AS) del aislado enriquecido en 11S. Mientras que la subunidad de la fracción 7S y la subunidad básica (BS) de la fracción 11S permanecieron casi intactas durante la reacción. Esto se debe a que la enzima (TG) no accede fácilmente a estas subunidades las cuales se encuentran en el interior de la estructura nativa por ser hidrofóbicas. Los cambios en su estructura secundaria se realizaron por análisis cuantitativos de los elementos predominantes del espectro de dicroísmo circular los cuales muestran las modificaciones que sufren las fracciones proteicas y sus diferencias. Los espectros de fluorescencia de las proteínas nos muestran los cambios en el entorno de los grupos triptófanos que realiza la enzima. y ’ del aislado proteico enriquecido en 7S y la subunidad ácida (AS) del aislado enriquecido en 11S. Mientras que la subunidad de la fracción 7S y la subunidad básica (BS) de la fracción 11S permanecieron casi intactas durante la reacción. Esto se debe a que la enzima (TG) no accede fácilmente a estas subunidades las cuales se encuentran en el interior de la estructura nativa por ser hidrofóbicas. Los cambios en su estructura secundaria se realizaron por análisis cuantitativos de los elementos predominantes del espectro de dicroísmo circular los cuales muestran las modificaciones que sufren las fracciones proteicas y sus diferencias. Los espectros de fluorescencia de las proteínas nos muestran los cambios en el entorno de los grupos triptófanos que realiza la enzima.