Estudio de un biosensor amperométrico de oxalato en matrices mucina-quitosan

TOMÁS BENAVIDEZ; ANA BARUZZI

Buenos Aires. ARGENTINA

Congreso; II Congreso Iberoamericano y IV Congreso Argentino de Química Analítica; 2007

Asociación Argentina de Química Analítica

La inmovilización de enzimas en electrodos soluciona los problemas de los métodos basados en enzimas solubles ya que permite usar pequeñas cantidades de enzima y se puede controlar los interferentes. El microambiente local afecta la difusión y partición del soluto en la membrana enzimática, resultando una difusión interna menor que en el seno de la solución y afecta la concentración local de analito y las constantes cinéticas. En un trabajo previo se estudio las propiedades de matrices mucina/carbopol con oxalato oxidasa. Se demostró que mucina ejerce el control difusional y carbopol mejora la estabilidad de la matriz a traves del sinergismo reológico con mucina. En este trabajo se sustituyo carbopol por quitosán. A diferencia de carbopol, las cargas fijas de quitosan son positivas debido a la protonación de grupos amimo cuando disminuye el pH. Se inmovilizó oxalato oxidasa en matrices 100% mucina, 70% mucina/30%quitosan y 100% quitosán. El glutaraldehído fue el entrecruzante utilizado. Se hicieron curvas de calibrado, se analizó la sensibilidad, intervalo lineal y estabilidad. El electrodo de 70% mucina/30% quitosán presenta aumento de sensibilidad, rango lineal y mayor estabilidad en el tiempo respecto a mucina. Se realizaron estudios de impedancia electroquímica y difusión de oxalato en las matrices analizando el efectodel pH y el tiempo de preparación. Los resultados se relacionaron con la respuesta de los sensores y se compararon con los obtenidos para mucina-carbopol.