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Giardia lamblia es un protozoario parásito que para sobrevivir fuera del hospedador debe diferenciarse de trofozoíto a quiste. Durante este proceso de diferenciación se han descripto factores de transcripción que aumentan la expresión de las proteínas que forman la pared del quiste. Sin embargo, poco se conoce acerca de cuáles son las moléculas involucradas en la regulación negativa de este mecanismo. En el presente trabajo, demostramos que durante el enquistamiento se produce una cascada coordinada de eventos en donde la enzima Arginina Deiminasa (ADI) se SUMOila, lo que favorece la translocación de la enzima hacia los núcleos, estando involucrados además los motivos de localización nuclear de la enzima. Una vez en el interior de los núcleos, ADI actúa sobre histonas citrulinando residuos arginina, lo que se asociaría a la represión de la expresión de los genes específicos de enquistamiento (CWPs), resultando en una regulación negativa de este proceso, que es esencial para que el parásito complete su ciclo de vida e ingrese a su estado de latencia. Estos resultados muestran cómo las modificaciones post-traduccionales (SUMOilación, citrulinación) permiten incrementar la versatilidad de la función de las proteínas, facilitando una respuesta rápida durante procesos claves para la sobrevida de Giardia.