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Debido a su amplio espectro de aplicaciones, las proteasas poseen un papel central en la biotecnología ocupando el primer lugar en el mercado mundial de enzimas. En los últimos años, las peptidasas vegetales han sido objeto de una atención especial ya que son activas en un amplio rango de temperatura y pH. A pesar de que el mercado de proteinasas comerciales incluye enzimas con estas características disponibles a bajo costo tales como papaína y bromelaína, el estudio de nuevas fuentes vegetales de proteinasas permitiría el hallazgo de enzimas más activas y más específicas. La inmovilización de enzimas es un procedimiento muy empleado que permite su utilización en procesos continuos, facilitando la separación de producto y la reutilización del biocatalizador. En el presente trabajo, proteasas cisteínicas obtenidas de látex de frutos de Araujia hortorum -una enredadera nativa de Sudamérica-, fueron inmovilizadas en TiO2 por adsorción simple. El soporte ensayado demostró ser una material viable para la inmovilización de las proteinasas elegidas en formas activas para la hidrólisis. Los ensayos realizados revelaron que el proceso de adsorción resultó altamente selectivo respecto del contenido proteico del EC. La fuerza iónica en el medio de reacción resultó un factor clave para evitar la desorción de las proteasas, indicando la relevancia de las interacciones electrostáticas entre las enzimas y el soporte.