Actividad glicerol-3-fosfato aciltransferasa mitocondrial en testículos de rata

CATTÁNEO ER; PELLON-MAISON M; GONZALEZ-BARO MR

Rosario, Argentina

Jornada; IV Jornadas de Bioquímica y Biología Molecular de Lípidos y Lipoproteínas.; 2008

IBR

El metabolismo lipídico testicular presenta ciertas particularidades inherentes a la función de este órgano en la formación y remodelado de células espermatogénicas en el túbulo seminífero. En particular, los triacilglicéridos (TAG) extraídos a partir de testículo entero de rata son ricos en ácidos grasos polinosaturados (PUFA) de las series n-6 y n-3, necesarios para la formación de membranas de las células de la línea espermática. La síntesis de novo de TAG comienza con la acilación del glicerol-3-fosfato, reacción catalizada por la enzima glicerol-3-fosfato aciltransferasa (GPAT). Si bien existen múltiples isoformas de esta enzima; el mRNA que codifica para la isoforma GPAT2 mitocondrial se expresa principalmente en testículo. La sobreexpresión de GPAT2 en células en cultivo incrementa la síntesis de TAG, con el concomitante aumento en las gotas de lípidos citoplasmáticas.  El producto del gen gpat2 es activo en células de testículo de rata, ya que la actividad NEM sensible en mitocondrias altamente puras fue de 0,58 nmol/min mg. Sorprendentemente, la actividad GPAT mitocondrial NEM resistente (correspondiente a la isoforma GPAT1) fue 4,7 nmol/min mg, 5 veces mayor que la detectada en el hígado de rata. Mediante Northern blot se pudo determinar que GPAT2 se expresa principalmente en células de la línea espermática, y que la expresión del gen se corresponde con el inicio de la espermatogénesis. El testículo de rata expresa una isoforma específica de GPAT, vinculada con la síntesis de TAG, cuya funcionalidad parece estar directamente relacionada con la espermatogénesis. El metabolismo lipídico testicular presenta ciertas particularidades inherentes a la función de este órgano en la formación y remodelado de células espermatogénicas en el túbulo seminífero. En particular, los triacilglicéridos (TAG) extraídos a partir de testículo entero de rata son ricos en ácidos grasos polinosaturados (PUFA) de las series n-6 y n-3, necesarios para la formación de membranas de las células de la línea espermática. La síntesis de novo de TAG comienza con la acilación del glicerol-3-fosfato, reacción catalizada por la enzima glicerol-3-fosfato aciltransferasa (GPAT). Si bien existen múltiples isoformas de esta enzima; el mRNA que codifica para la isoforma GPAT2 mitocondrial se expresa principalmente en testículo. La sobreexpresión de GPAT2 en células en cultivo incrementa la síntesis de TAG, con el concomitante aumento en las gotas de lípidos citoplasmáticas.  El producto del gen gpat2 es activo en células de testículo de rata, ya que la actividad NEM sensible en mitocondrias altamente puras fue de 0,58 nmol/min mg. Sorprendentemente, la actividad GPAT mitocondrial NEM resistente (correspondiente a la isoforma GPAT1) fue 4,7 nmol/min mg, 5 veces mayor que la detectada en el hígado de rata. Mediante Northern blot se pudo determinar que GPAT2 se expresa principalmente en células de la línea espermática, y que la expresión del gen se corresponde con el inicio de la espermatogénesis. El testículo de rata expresa una isoforma específica de GPAT, vinculada con la síntesis de TAG, cuya funcionalidad parece estar directamente relacionada con la espermatogénesis. El metabolismo lipídico testicular presenta ciertas particularidades inherentes a la función de este órgano en la formación y remodelado de células espermatogénicas en el túbulo seminífero. En particular, los triacilglicéridos (TAG) extraídos a partir de testículo entero de rata son ricos en ácidos grasos polinosaturados (PUFA) de las series n-6 y n-3, necesarios para la formación de membranas de las células de la línea espermática. La síntesis de novo de TAG comienza con la acilación del glicerol-3-fosfato, reacción catalizada por la enzima glicerol-3-fosfato aciltransferasa (GPAT). Si bien existen múltiples isoformas de esta enzima; el mRNA que codifica para la isoforma GPAT2 mitocondrial se expresa principalmente en testículo. La sobreexpresión de GPAT2 en células en cultivo incrementa la síntesis de TAG, con el concomitante aumento en las gotas de lípidos citoplasmáticas.  El producto del gen gpat2 es activo en células de testículo de rata, ya que la actividad NEM sensible en mitocondrias altamente puras fue de 0,58 nmol/min mg. Sorprendentemente, la actividad GPAT mitocondrial NEM resistente (correspondiente a la isoforma GPAT1) fue 4,7 nmol/min mg, 5 veces mayor que la detectada en el hígado de rata. Mediante Northern blot se pudo determinar que GPAT2 se expresa principalmente en células de la línea espermática, y que la expresión del gen se corresponde con el inicio de la espermatogénesis. El testículo de rata expresa una isoforma específica de GPAT, vinculada con la síntesis de TAG, cuya funcionalidad parece estar directamente relacionada con la espermatogénesis.