Resúmenes de Tesis de Doctorado 2016-2017

RAUL GRIGERA; ESPINOSA, YANIS R.

edulp

Año: 2020 p. 319

978-987-8348-12-4

El presente trabajo de tesis aborda la problemática de plegamiento proteico desde las interacciones no covalentes, especialmente en aquella dependiente de los cambios en la entropía del sistema como lo es el efecto hidrofóbico. Por tanto, el lector encontrará el desarrollo de tres sistemas, dos de ellos altamente dependientes de la interacción hidrofóbica, como lo son los agregados micelares. Una vez establecidos los modelos moleculares, se desarrollaron simulaciones por Dinámica Molecular y los resultados obtenidos en estos sistemas fueron extrapolados y comparados con un sistema proteico, usando para esto el modelo Frataxina, Yfh1, el cual es hasta ahora la única proteína capaz de desnaturalizarse totalmente alrededor de los 0 °C en condiciones fisiológicas. Dentro de los parámetros de desnaturalización, usamos las dos posibles formas: las bajas temperaturas a presión atmosférica y la alta presión a temperatura ambiente. Observando de que los sistemas micelares a pesar de no presentar desnaturalización, son sistemas con una sensibilidad tal capaz de mostrar cambios en el límite de las fases. Así, cambios en la estructura del agua, i.e. perdida de la estructura del agua en alta presión y ganancia estructural de la misma en bajas temperaturas, modifican el efecto hidrofóbico y conllevan a cambios en la geometría de agregación en las mismas regiones en las cuales las proteínas de desnaturalizan por efectos de la presión y la temperatura.