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Las inmunofilinas de alto PM (IMMs) son una familia de proteínas solubles que se asocian a hsp90. Las IMMs FKBP51 y FKBP52 presentan una alta homología y muestran propiedades antagónicas. Sabemos que FKBP51 es un factor antiapoptótico que actúa a nivel mitocondrial y nuclear, y se encuentra altamente expresada en varios tipos de tumores. Un marcador clave para la rápida expansión clonal de células tumorales es la actividad de la enzima telomerasa, encargada de elongar los telómeros durante cada división celular. En su forma inactiva, la subunidad catalítica hTERT se asocia a hsp90, hsp70 y p23, mientras que la forma activa disocia a hsp70. Resultados previos de nuestro laboratorio demostraron que tanto FKBP51 como FKBP52 coinmunoprecipitan con hTERT y por microscopía confocal pudimos observar que hTERT se localiza mayoritariamente en el núcleo y colocaliza con FKBP51 tanto en células en interface como en células en división. Resultados preliminares muestran además que en condiciones de estrés oxidativo FKBP51 se moviliza al núcleo, mostrando cierta colocalización con hTERT. De esta manera y empleando el proceso de estrés oxidativo como modelo de estudio, nos planteamos como objetivo evaluar la capacidad de las FKBPs y hTERT de unirse al DNA de la región telomérica, empleando ensayos de inmunoprecipitación de la cromatina (ChIP) y analizar la posible regulación de la transcripción que estos factores puedan ejercer en esa región a través de RT-PCR. Al mismo tiempo hemos generando clones que sobre-expresen de manera estable la enzima hTERT para confirmar los resultados hallados. El conocimiento de los mecanismos moleculares que regulan la actividad y la localización de la enzima hTERT encargada de mantener la integridad de los telómeros, podría abrir nuevos horizontes para innovar en las estrategias terapéuticas de diferentes tipos de cáncer.