Reacciones de formación de nuevos enlaces carbono-carbono catalizadas por enzimas hidrolíticas

SEBASTIÁN M. ARDANAZ; MARCELA E. CRAVINHO; ADOLFO M. IRIBARREN; LUIS E. IGLESIAS

Mar del Plata

Simposio; XX Simposio Nacional de Química Orgánica; 2015

En la última década se ha puesto enevidencia que hay enzimas capaces de catalizar reacciones con base química yestados de transición diferentes a los de la reacción propia de la enzima in vivo.1 Esta propiedad se conoce como promiscuidad catalítica ypermite ampliar el repertorio de reacciones biocatalizadas, aprovechando elpotencial de las enzimas como catalizadores altamente selectivos y sustentables.  Extendiendo las aplicacionesde las enzimas aisladas en el campo de los nucleósidos estudiadas en nuestrolaboratorio,2 recientemente hemos iniciado el estudio de hidrolasas enla catálisis de actividades no convencionales, aplicándolas a dos reacciones.Por una parte, se está ensayando la adición aldólica entre acetona y benzaldehído(Esquema 1); por otra parte, la reacción de Mannich de acetona, benzaldehído y diferentesaminas, como anilina y ciclohexilamina. Efectuando un screening de distintas enzimas hidrolíticas (lipasas, esterasas,proteasas y acilasas), hasta el presente los resultados más satisfactorios seencontraron aplicando la acilasa I de Aspergillusmelleus.           Laconversión de las biotransformaciones anteriormente indicadas mostró una fuertedependencia del medio de reacción ensayado y asimismo, de la amina empleada enla reacción de Mannich. Se presentarán los resultados obtenidos, así comotambién ensayos de control efectuados para descartar actividad no específica odebida a la presencia de aditivos en el biocatalizador.3Referencias:1-        SvedendhalHumble, M.; Berglund, P. Eur. J. Org. Chem. 2011, 3391-3401. 2-        Iglesias, L.; Lewkowicz, E.; Medici, R.; Bianchi,P.; Iribarren, A. Biotech. Adv. 2015,33, 412-434.3-        Zhao,H.; Song, Z. Biochem. Eng. J. 2010, 49, 113-118.