Regulación de la actividad supresora del silenciamiento post-transcripcional de la proteína TGBp1 del Potato virus X por fosforilación de la treonina 215

M. BINAGHI; N. MÓDENA, F. CONTE; A. MENTABERRY Y A. ZELADA

Veracruz

Congreso; XII Congreso Nacional del Bioquímica y Biología Molecular de Plantas; 2007

Sociedad Mexicana de Bioquímica

El Potato virus X (PVX, potexvirus) es un virus a ARN, cuyo genoma codifica una replicasa viral, tres proteínas de movimiento (MPs: TGBp1, TGBp2 y TGBp3) y la cápside viral (CP). Diferentes líneas de investigación sugieren que la fosforilación de las proteínas virales podría regular la replicación y la movilización viral. En nuestro laboratorio hemos demostrado que la proteína TGBp1 es fosforilada in vitro e in situ por una quinasa celular con características de caseína quinasa 2 (CK2). La determinación de los fosfoaminoácidos presentes en la TGBp1 fosforilada demostró que dicha proteína es fosforilada en residuos serina y treonina. El objetivo del presente trabajo es determinar el rol de la fosforilación sobre la actividad supresora del silenciamiento post-transcripcional de la proteína TGBp1 de PVX. Para ello se caracterizaron posibles sitios de fosforilación y se identificó como posible candidato a la treonina en la posición 215. Se construyó la mutante para dicho sitio de fosforilación, en donde se reemplazó la treonina por una alanina. Para el estudio de la actividad supresora de la proteína TGBp1 salvaje y de la mutante TGBp1T215 se utilizó el sistema de co-infiltración por Agrobacterium en plantas Nicotiana benthamiana. En este trabajo se demuestra que la mutante TGBp1T215 es completamente defectiva como supresora del silenciamiento post-transcripcional. Es posible, en base a los resultados obtenidos, que la fosforilación de este sitio juegue un rol importante en la actividad supresora de TGBp1.