INVESTIGADORES
MURGIDA Daniel Horacio
congresos y reuniones científicas
Título:
TRANSFERENCIA ELECTRÓNICA EN PROTEÍNAS: DINÁMICA PROTEICA VS. ACOPLAMIENTO ELECTRÓNICO
Autor/es:
MURGIDA, D. H.
Lugar:
Salta
Reunión:
Congreso; XVI Congreso Argentino de Fisicoquímica y Química Inorgánica; 2009
Resumen:
La transferencia electrónica heterogénea de proteínas
inmovilizadas sobre interfaces biomiméticas se caracteriza por la existencia de
dependencias inusuales de las velocidades de reacción con la distancia no
predichas por la teoría de Marcus. Si bien este fenómeno ha sido observado para
una variedad de proteínas redox en los últimos 10 años, su origen sigue siendo
elusivo y controversial.1,2
En esta conferencia se presentará un método basado en
espectroscopia SERR de dos colores resuelta en el tiempo recientemente
desarrollado en nuestro laboratorio3 que permite obtener en forma
simultánea y en tiempo real información sobre la cinética de transferencia
electrónica, cambios estructurales y fluctuaciones configuracionales de la
proteína adsorbida. Este método nos ha permitido demostrar por primera vez en
forma directa que la cinética de transferencia electrónica para una variedad de
hemoproteínas y centros de CuA no está gobernada por la probabilidad
de tuneleo electrónico sino por la dinámica proteica. Esta dinámica, a su vez,
se haya controlada por el campo eléctrico interfacial.
Por otra parte, simulaciones de dinámica molecular y
cálculos de matrices de acoplamiento electrónico demuestran que la orientación
de una proteína en un complejo electrostático biomimético no es única sino que
existen distribuciones que a su vez dependen del estado de oxidación. Cada
orientación corresponde a un acoplamiento electrónico finito pero sólo se
observan valores significativos para un rango reducido de orientaciones que no
resultan ser las más estables. Por lo tanto, las velocidades de reacción
medidas experimentalmente son una convolución del muestreo dinámico de la
superficie biomimética por la proteína y la probabilidad de tuneleo en cada orientación.4
Las implicancias de este hallazgo para reacciones de
transferencia electrónica inter-proteicas in
vivo y para la bioelectroquímica en general serán discutidas críticamente
en esta conferencia.
