Flexibilidad fenotípica en Mugil liza de la Laguna Costera Mar Chiquita: actividad de maltasa y N-aminopeptidasa (APN) en intestino de virginales en relación con la época del año

ALBANESI CAMILA; LOPEZ MAÑANES ALEJANDRA ; GONZÁLEZ CASTRO MARIANO

Mar del Plata

Encuentro; XIV Biologos en Red; 2019

Los estudios sobre diferentes aspectos de la fisiología bioquímica digestiva y metabólica constituyen una herramienta fundamental para evaluar la performance de los individuos y establecer la naturaleza de los componentes dietarios y/o de reserva que pueden ser potencialmente utilizados en respuesta a cambios ambientales y/o fisiológicos. La lisa rayada Mugil liza, es una especie de marcada importancia ecológica y constituye una interesante alternativa para acuicultura. En la laguna costera de Mar Chiquita (Pcia de Buenos Aires) por su estilo de vida diádromo, M. liza está expuesta a cambios amplios y/o abruptos en condiciones ambientales y/o fisiológicas que podrían demandar ajustes en la capacidad digestiva y una reorganización metabólica. Sin embargo, faltan estudios sobre la modulación de enzimas digestivas clave en tracto digestivo de individuos virginales en relación a diferentes épocas del año. Determinamos la actividad de maltasa, enzima clave para pasos iniciales y finales de la digestión de hidratos de carbono y N-aminopeptidasa (APN), ectopeptidasa esencial en pasos finales de la digestión proteica e indicadora de la capacidad de digerir proteínas en intestino de individuos virginales de M. liza capturados en estaciones frías y cálidas (temperatura del agua 8ºC y 23ºC respetivamente) en la zona mixo-oligohalina de la Laguna Costera Mar Chiquita. Los individuos virginales (peso: 136,2 +/- 66,7 g, talla: 219,6 +/- 24,916 mm, estación fría; peso: 148,0+/- 39,67 g, talla: 235,5 +/- 21,39mm, estación cálida) fueron capturados, crioanestesiados inmediatamente. Se trabajó con sobrenadante (10000xg 15 min) de homogenato de intestino (Tris- HCl 50mM, pH 7,4) (4 ml x g de tejido-1). La actividad de maltasa (ug de glucosa x min? 1 x mg de proteína- 1) se determinó por hidrólisis de maltosa. La actividad de APN (μmoles x min-1 x mg proteína-1) se determinó por hidrólisis de L-alanina-p-nitroanilide (L-Ala pNA). La actividad de maltasa fue mayor en individuos capturados en estaciones frías y la actividad APN fue mayor en individuos capturados en estaciones cálidas. La modulación de la actividad de maltasa y APN en intestino de virginales de M.liza sugiere la existencia de ajustes en la capacidad para la hidrólisis de sustratos glucogénicos y pasos finales de la digestión proteica en respuesta a condiciones ambientales diferenciales (temperatura/ recurso alimenticio) en relación con la época del año.