Modulación en la Expresión de Proteínas de Golpe de Calor (HSPs) en Estructuras Foliculares Normales y Quistes de Ovarios Bovinos

VELAZQUEZ M; ARCANGELO D; SALVETTI NR; ORTEGA, HH

Mar del Plata

Congreso; LIII Reunión Científica Anual de la Sociedad Argentina de Investigación Clínica (SAIC); 2008

Las proteínas de golpe de calor (HSPs) están involucradas en el plegamiento de proteínas recién sintetizadas así como en un gran número de procesos celulares. Se relacionan con mecanismos de esteroidogénesis, con el esamble y transporte de receptores esteroides y con la  funcionalidad de proteínas kinasas y caspasas. Por esta  razón es que se les atribuye considerable importancia en el control del crecimiento celular. En cuanto a su relación con los receptores esteroides, se sabe que para la acción de la hormona es necesario que el receptor alterne entre dos estados, uno inactivo y otro activo. Dicha conversión depende de su unión a la hormona y esto hace posible  la unión del receptor al elemento de respuesta (en el DNA). En el caso del receptor de glucocorticoides (GR), por ejemplo, la Hsp90 se encuentra unida al HBD (dominio de unión a la hormona) del receptor, manteniéndolo en un estado inactivo. La unión de la hormona a su receptor causa la disociación del heterocomplejo HSP90-receptor. Esta desestabilización, permite la finalización del proceso de plegamiento del HBD (que estaba unido a HSP90) para la consiguiente unión de la hormona. En relación a la implicancia de las HSPs en la regulación del crecimiento celular, se sabe que su expresión  está modulada por condiciones que podrían desencadenar la apoptosis tales como shock térmico, estrés oxidativo, infección, entre otras. En este sentido, a nivel intracelular se les adjudica una función antiapoptótica ya que favorecen que aquellas proteínas defectuosas sean eficientemente degradadas. Además, hay evidencias de que la apoptosis se ve inhibida cuando la expresión de HSP70 o HSP27 está aumentada, ya que actúan sobre la c-Jun kinasa, Apaf-1 (a través del cyt c) y caspasa 8 y 9. Hsp 90 inhibe también la muerte celular programada a través de la estabilización de la telomerasa. Dada la escasa información específica sobre la participación de estas proteínas en la regulación de la función ovárica, el objetivo del presente trabajo fue evaluar la expresión de HSP25, HSP60 y HSP90 en estructuras foliculares de ovarios bovinos normales y con enfermedad quística, analizando sus variaciones en distintos estadíos de desarrollo.....