LA INTERACCION DE LAS GLICOSIDASAS CON ESPERMATOZOIDES ES MEDIADA POR RECEPTORES A MANOSA­6­FOSFATO

BOSCHIN V; AGUILERA AC; SARTOR T; SOSA MA

Mendoza

Congreso; XXXIII Reunión Anual de la Sociedad de Biología de Cuyo; 2016

Sociedad de Biología de Cuyo

El epidídimo de los mamíferos participa en la maduración de los espermatozoides a través de una intensa actividad secretora, entre las que se destacan las glicosidasas (GLY). En la mayoría de los tipos celulares, su distribución es mediada por receptores que reconocen residuos de manosa-­6-­fosfato (MPRs), catión dependiente (CD­MPR) y catión independiente (CI­MPR). En este trabajo buscamos evaluar si las GLY interaccionan con los espermatozoides y si hay una posible participación de MPRs en esta interacción. Pudimos observar que β­galactosidasa (β­Gal) se une débilmente a la membrana, a diferencia de β-­glucuronidasa (β­Glu) y β-­N-­acetil­glucosaminidasa (β­NAG). Estas enzimas parecen estar asociadas a MPRs ya que son desplazadas por M6P, a diferencia de α­-manosidasa (α­Man) y α-­fucosidasa (α­Fuc) que poseerían otro tipo de unión a la membrana de los gametos. Además, observamos que β­Gal tienen mayor afinidad por CD­MPR mientras que β­NAG y β­Glu se unen preferencialmente al CI­MPR. Mediante citometría de flujo pudimos observar que durante la capacitación disminuye la detección de CDMPR, sin embargo el CI­MPR lo hace significativamente durante la reacción acrosomal. En conclusión, las GLY interaccionan diferencialmente con los MPRs presentes en los espermatozoides, pudiendo ser los responsables de su reclutamiento.