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Las enzimas lipasas del género Rhizomucor meihei presentan una alto desempeño catalítico en reacciones de interés industrial, tales como la síntesis de lípidos estructurados y la resolución de moléculas quirales mediante esterificación enantioselectiva [1, 2]. Sin embargo, para poder ser reutilizadas, las enzimas deben ser inmovilizadas mediante su unión a un soporte. Este proceso permite una mejora significativa aplicabilidad tecnológica del biocatalizador, lo que hace posible su empleo en la producción industrial. No obstante, también presenta dificultades de caracterización de su estructura, particularmente la disponibilidad del centro activo. En este trabajo se investigó comparativamente la estabilidad térmica, es decir la resistencia a la desnaturalización, de la enzima lipasa Rhizomucor meihei pura en forma de gel- en contraste con una inmovilizada sobre una resina de intercambio aniónica (polivinilbenceno). Los cambios en la estructura secundaria de la enzima se monitorearon en forma continua mediante espectroscopia infrarrojo in-situ en modo de reflectancia total atenuada (ATR-FTIR) a través de lo modo vibracional Amida I (1700-1600 cm-1). Para mejorar la detección espectroscópica de los cambio estructurales, se realizó un intercambio isotópico en la enzima mediante una incubación in-situ durante 16 hs en un exceso de agua deuterada. Los resultados indicaron que la enzima pura se desnaturaliza formando agregados de lámina beta (amida I`: 1621 y 1680 cm-1) [3]. El desplegado de la proteína se inicia a los 70ºC y se torna irreversible al ser expuesta durante más de 20 min a 90ºC. La enzima soportada presentó una velocidad de desnaturalización a 90ºC comparable a la de la enzima pura, lo cual es indicio de que su estructura secundaria no ha sido modificada sustancialmente al se anclada a la superficie del soporte sólido.