Relación entre el canal epitelial de sodio (ENaC) y el canal regulador de la fibrosis quística (CFTR), y la proteína xShroom1

PALMA A; MARINO G; GALIZIA L; KOTSIAS BA

Mar del Plata

Congreso; LXVIII Reunion anual sociedad de investigación clínica; 2015

Sociedad Argentina de Investigación Clínica

El regulador transmembrana de la fibrosis quística, CFTR, es un canal aniónico que permea iones cloruro (Cl-) en la membrana apical de células epiteliales y en otros tipos de células como el trofoblasto (Marino y Kotsias, 2014). El CFTR es activado cuando es fosforilado por la proteína quinasa dependiente de AMPc (PKA), y por unión a sus NBDs e hidrólisis del ATP intracelular. La forskolina es un activador de la adenilato ciclasa y como consecuencia activa al CFTR (Bradbury, 2001). El citoesqueleto juega un papel importante en la regulación de la actividad del CFTR. El CFTR interactúa con diversas proteínas formando un complejo macromolecular que se encuentra anclado a los filamentos de actina (F-actina)(Palma et al., 2014).Shroom es una familia de proteínas que controla la morfología celular y la arquitectura de los tejidos al unirse directamente a F-actina y regular la distribución subcelular del citoesqueleto (Hildebrand et al., 1999).Uno de los fundamentos para este trabajo es que la proteína endógena de ovocitos de Xenopus laevis, xShroom1, es reguladora del canal de sodio ENaC que a su vez se colocaliza e interactúa con el CFTR. En nuestro laboratorio observamos que la regulación del canal ENaC por la proteína xShroom1 ocurre a través de un cambio en el número de canales insertos en la membrana, y no por un efecto sobre las propiedades cinéticas del canal (Assef et al., 2011).