Estudio de las transiciones conformacionales de la sero albúmina humana inducidas por la interacción con perfluorooctanoato de sodio

MESSINA, P.V.; DODERO, V.I.; RUSO, J.M.; PRIETO, G.; SARMIENTO, F.

Mar del Plata

Simposio; XV Simposio Nacional de Química Orgánica; 2005

Sociedad Argentina de Investigación en Química Orgánica

Debido a las limitaciones y complicaciones asociadas a las trasfusiones de sangre, la busqueda de un sustituto biocompatible de la sangre se ha constituido en objetivo de muchos grupos de investigación. Los materiales altamente fluorados, fluorocarbonos y fluoroanfifilos constituyen una nueva y prometedora variedad de componentes de emulsiones, microemulsiones, vesículas, liposomas, etc. La HSA (Human SefO' Albumin) es la proteína más abundante y más soluble en el plasma sanguíneo, esto le confiere variadas funciones fisiológicas y farmacológicas. Su' sorprendente capacidad para enlazarse a gran variedad de drogas da lugar a su importante papel en la farmacocinética y farmacodinámica de los medicamentos. La presente propuesta se basa en el estudio de la interacción del surfactante perfluorooctanoato de sodio (C7F15COO'NaT) y la proteína HSA. Para dilucidar el complejo comportamiento de interacción entre el C7F,SCOO-Na+ y la proteína se emplearon diversas técnicas como: UV-CD, UV-Vis, electrodos selectivos, medidas de potencial Zeta y tensión superficial. Además se determinaron tipo y número de sitios de unión del surfactante a la HSA, así como las energras asociadas a este tipo de unión. Se pudo establecer que el surfactante induce cambios conformacionales en las moléculas de proteína a través de un mecanismo en dos etapas. Estos cambios se deben a una interacción cooperativa entre las cadenas fluorocarbonadas del surfactante y los residuos hidrofóbicos de la proteína. El estudio de la forma en que estos sistemas coloidales interaccionan con las proteínas de la sangre y las membranas de las células en los órganos es de vital importancia para garantizar su empleo seguro en humanos.