ESTUDIO COMPARATIVO DE LA INTERACCION HSA-SPFO Y IGG-SPFO MEDIANTE EL EMPLEO DE MÉTODOS ESPECTROSCÓPICOS

P.V. MESSINA ; V. DODERO; G. PRIETO; J.M. RUSO; F. SARMIENTO

18 al 21 de Mayo de 2009 - Salta - Argentina

Congreso; XVI Congreso Argentino de Fisicoquímica y Química Inorgánica ,; 2009

aplicaciones en la preparación de películas o membranas, elaboración y estabilización de distintos tipos de sistemas coloidales, protección de moléculas, dispersión de micro y nano-partículas, etc. Debido a sus potenciales aplicaciones en la construcción de novedosos sistemas de transporte de principios activos, es muy importante evaluar las interacciones que puedan establecerse entre estos compuestos y las proteínas de la sangre La presente propuesta plantea una comparación entre las interacciones existentes entre el surfactante Perfluorooctanoato de sodio (SPFO) y dos de las proteínas solubles presentes en mayor proporción en el plasma sanguíneo: Sero Albúmina Humana (HSA) e Imunoglobulina G (IgG) mediante el empleo de una combinación de dos técnicas espectroscópicas: espectroscopia UV-VIS y dicroísmo circular (UV-CD). Se analizaron los cambios estructurales en las mencionadas proteínas asociados a los rocesos de desnaturalización química y térmica. Para la HSA, la adición inicial de soluciones de SPFO (0,1-10 mM) no presento un efecto significativo en la intensidad de la banda UV-VIS del grupo triptofano (280nm), adiciones subsecuentes de soluciones de mayor concentración (10-17mM) provocaron una disminución de la señal seguida que pudo asociarse a la desnaturalización de la proteína1. Para la IgG solo pudo apreciarse una transición que tuvo lugar entre este rango de concentraciones (0.03 - 6mM) de SPFO. La evaluación de la estabilidad térmica se llevo a acabo mediante la técnica de UVDC, por observación de la banda a 222nm. Las curvas de desnaturalización térmica para la HSA en presencia de baja concentración de surfactante (4,20-5,50 mM) mostraron una desnaturalización por pasos. La presencia de SPFO condujo a una estabilización adicional de la estructura proteínica contra la temperatura. Mientras que en el caso de la IgG se observó la desnaturalización de casi todos los dominios aun a muy bajas concentraciones de surfactante. Sobre la base de estos resultados, puede inferirse que las colas hidrofóbicas del surfactante al tratar de disminuir su contacto con el agua penetran dentro de los dominios hidrofóbicos de estas proteínas globulares, deformando notablemente la estructura secundaria, causando cambios conformacionales que pueden en algunos casos estabilizar o desestabilizar su estructura.