INVESTIGADORES
CANAVOSO Lilian Etelvina
congresos y reuniones científicas
Título:
Análisis funcional de Beta-ATP sintasa como proteína de unión de lipoforina en el intestino de Panstrongylus megistus (Hemiptera: Reduviidae) [Póster].
Autor/es:
FRUTTERO LL; CARLINI, CR; RUBIOLO, ER; CANAVOSO LE
Lugar:
La Falta, Córdoba.
Reunión:
Jornada; XIX Jornadas Científicas de la Sociedad de Biología de Córdoba.; 2013
Institución organizadora:
Sociedad de Biología de Córdoba
Resumen:
Lipoforina (Lp) es la principal lipoproteína en la circulación de los insectos.
Funciona como un transportador reusable, captando y transfiriendo lípidos a los
tejidos mediante la interacción a nivel de la membrana plasmática de las células
blanco y sin degradación de sus aproproteínas estructurales. A pesar de la
relevancia fisiológica de este evento, hasta el momento no se han identificado
receptores no endocíticos de Lp en ninguna especie de insecto. El objetivo de
este trabajo fue caracterizar el rol de la subunidad β del complejo ATP
sintetasa (β-ATPasa) como proteína de unión a Lp en el intestino, así como su
implicancia en la transferencia de lípidos. Para ello, se utilizaron ninfas de
Panstrongylus megistus, un importante vector de la enfermedad de Chagas en
Sudamérica. Los estudios de unión al ligando o ?ligand blotting? seguidos de
espectrometría de masas, nos permitieron identificar a β-ATPasa como proteína
unidora de Lp. Ensayos bioquímicos y celulares confirmaron la localización de
β-ATPasa en la membrana plasmática y su interacción con Lp. Experimentos in vivo
inyectando anti-β-ATPasa resultaron en una significativa inhibición de la
transferencia de lípidos mediada por Lp a nivel intestinal. Analizados en
conjunto, los hallazgos indican que β-ATPasa se desempeña como un receptor no
endocítico para Lp en el intestino de P. megistus.