Biología de la microcina J25

SALOMÓN, RAÚL A.

Pucón, Chile

Simposio; XVIII Congreso Latinoamericano de Microbiología; 2006

Asociación Latinoamericana de Microbiología

La microcina J25 (MccJ25) es un peptido antibacteriano de 2.107 Da codificado por un plásmido de Escherichia coli, y activo contra cepas de E. coli, Salmonella y Shigella. Surge de un precursor de 58 aminoácidos, del cual un peptido lider de 37 residuos es removido por una peptidasa aun no identificada. La maduración del peptido remanente de 21 aminoacidos resulta en una estructura extraordinaria e inusual. Los primeros ocho aminoacidos de la region amino terminal forman un anillo, mientras que la cola restante de trece residuos se pliega sobre sí misma y su extremo pasa a través del anillo, donde queda atrapado estericamente. La MccJ25 es secretada al medio extracelular por un exportador ABC especializado y la proteína de membrana externa TolC. Este sistema provee inmunidad a la célula productora al mantener los niveles intracelulares del antibiótico por debajo de un nivel tóxico. YojI, un exportador ABC indigena de E. coli, cuya función biologica es desconocida, también puede bombear la MccJ25 al medio externo. La entrada de la MccJ25 en las células sensibles depende del receptor de membrana externa FhuA y de las proteínas de la membrana interna TonB, ExbB, ExbD y sbmA. El péptido inhibe la transcripción in vivo e in vitro uniéndose a la RNA polimerasa, su blanco de acción, en la que ocluye el canal secundario, impidiendo el tráfico de los sustratos nucleótidos hacia el sitio activo.