VP3, la proteína multifuncional del Virus de la Bursitis Infecciosa Aviar (IBDV), localiza en el aparato de Golgi de las células infectadas

DELGUI, L.R.; RODRÍGUEZ, J.F.; MARÍA ISABEL COLOMBO

Buenos Aires

Congreso; X Congreso Argentino de Virología; 2011

Comité Organizador

IBDV es responsable de una enfermedad inmunosupresora ocasionando un importante daño económico en la industria avícola mundial. El virus pertenece a la familia Birnaviridae, que incluye a virus desnudos, con genoma compuesto por dsRNA y rodeados por una cápside icosaédrica. Los Birnavirus presentan una serie de características genéticas, estructurales y biológicas que los diferencian del resto de los miembros que comprenden el grupo de los virus con dsRNA, hecho que sugiere la existencia de una estrategia de replicación intracelular particular y diferente. Es interesante que para replicarse, IBDV dispone de sólo cinco proteínas virales (VP1 a VP5). Si bien se han dilucidado las estructuras cristalográficas de cuatro de estos polipéptidos (VP1 a VP4), aún se desconocen totalmente los aspectos relacionados con la biología celular del virus. VP2, única proteína que constituye la cápside viral, y VP3 son las proteínas estructurales mayoritarias que conforman el virión infectivo. La proteína VP3 interviene en diferentes eventos críticos tanto para el ensamblaje viral, como para la competencia replicativa del virus. El ensamblaje de los viriones de IBDV requiere la interacción de VP3 con el precursor de la proteína de la cápsida, pVP2, a su vez VP3 interacciona con la proteína VP1 y con el dsRNA viral dando lugar a la formación de un complejo entre las proteínas VP3 y VP1 esencial para la incorporación de VP1 a la partícula viral. Por otro lado, la interacción entre el extremo C-terminal de VP3 y la proteína VP1 desbloquea el sitio activo de la polimerasa viral, actuando como transactivador transcripcional. Por esto, a VP3 se la denomina proteína de andamiaje de IBDV.