INVESTIGADORES
CHEMES Lucia Beatriz
congresos y reuniones científicas
Título:
¿Cómo influye el desorden intrínseco en la evolución de la estructura y función de las proteínas?
Autor/es:
CHEMES, L.B.; GLAVINA, J; DE PART-GAY, G.; SANCHEZ, IE
Lugar:
Ciudad de Buenos Aires
Reunión:
Congreso; XL Reunión Anual de la Sociedad Argentina de Biofísica; 2011
Institución organizadora:
Sociedad Argentina de Biofísica
Resumen:
Muchas funciones proteicas pueden atribuirse a motivos lineales de entre 5
y 15 residuos. La mayoría de estos motivos se encuentran en dominios
desordenados. Por esto se piensa que su función y rápida evolución se ve
facilitada por un contexto estructural flexible contrario a lo que ocurre en un
dominio globular con restricciones estructurales (1). Utilizamos como
modelo la proteína E7 del papilomavirus, la cual posee un dominio Nterminal
intrínsecamente desordenado (E7N) y un dominio C-terminal
globular (E7C) lo cual nos permite considerar la influencia del entorno
estructural (2).
Examinamos la evolución de la estructura y función del dominio E7N en
más de 200 tipos virales. Evaluamos la evolución funcional mediante la
presencia o ausencia de motivos funcionales conocidos y su relación con la
filogenia viral y los fenotipos conocidos. Examinamos también la evolución
de motivos funcionales conocidos en el dominio E7C. Evaluamos la
evolución estructural mediante la predicción de propiedades locales como la
exposición al solvente o la propensión a formar estructura secundaria.
Comparamos la conservación de los parámetros estructurales calculados con
la conservación de la secuencia de la proteína en busca de relaciones entre
secuencia y estructura.