Expresión de genes codificantes para alfa-L-arabinofuranosidasa (alfa-L-ara) durante la maduración de frutilla

ROSLI HG; PEDRO MARCOS CIVELLO; MARTÍNEZ GA

Chascomús, Pcia. Buenos Aires

Congreso; XXVI Reunión de la Asociación Argentina de Fisiología Vegetal; 2006

Asociación Argentina de Fisiología Vegetal

Durante la maduración de frutos los componentes de la pared celular (PC) sufren modificaciones que contribuyen al ablandamiento. En la mayoría de los frutos el contenido de azúcares neutros (AN) presentes en las cadenas laterales de pectinas y hemicelulosas disminuye durante la maduración. En frutilla, la arabinosa es el AN cuya disminución es más marcada y se ha propuesto que los arabinanos de las cadenas laterales jugarían un rol importante en el mantenimiento de la integridad de la PC. La enzima alfa-L-ara cataliza la hidrólisis de residuos de arabinosa. Recientemente hemos descrito su actividad y se hallaron tres genes codificantes putativos (FaAra1, FaAra2 y FaAra3). Se analizó la expresión de alfa-L-ara por northern blot en dos cultivares con firmezas contrastantes (Camarosa, firme y Toyonaka, blando). En ambas variedades se detectaron niveles semejantes de expresión durante todo el desarrollo y maduración. El perfil de expresión encontrado resultaría de la superposición de al menos tres genes diferentes, los cuales pudieron ser discriminados mediante RT-PCR semicuantitativa. La expresión de FaAra1 aumentó durante la maduración, alcanzó un máximo en el estadio 75% rojo y descendió en el 100% rojo. El patrón fue el mismo para los dos cultivares. FaAra2 presentó niveles bajos durante toda la maduración en Camarosa, mientras que en Toyonaka se observó un máximo de expresión en estadios intermedios. La expresión de FaAra3, que codificaría para una enzima no funcional, fue muy débil en Camarosa y se observó escasa variación en los distintos estadios. En cambio, la expresión de este gen aumentó en forma sostenida durante la maduración en Toyonaka. Se realizaron exclusiones moleculares (Sephacryl S-100) de proteínas parcialmente purificadas de estadios inmaduros y maduros de Toyonaka, y se obtuvo un solo pico de actividad correspondiente a una masa molecular aproximada de 50 KDa.