Reconciliando estabilidad con reactividad en prote´ýnas: C´omo permanecer seco en el agua sin sacrificar reactividad?

APPIGNANESI G. A.; E. SCHULZ; FRECHERO M. A.; FERNANDEZ, A.

Montevideo

Congreso; 96A Reunión Nacional de Física AFA4 2011. 20/09 al 23/09 de 2011 – Montevideo- Rep. De Uruguay.; 2011

AFA SUF

Las prote´ýnas solubles deben proteger a sus puentes de hidr´ogeno intramoleculares del ataque del agua para poder ser estables; en otras palabras, deben permanecer secas en el agua. Sin embargo, la mayor´ýa de las funciones biol´ogicas dependen de la presencia de sitios vulnerables o reactivos en la superficie proteica. En este trabajo demostramos que esta paradoja es resuelta por las prote´ýnas por medio de la geometr´ýa: los sitios reactivos se arreglan en regiones de rugosidad local subnanom´etrica de modo de impedir el ingreso del agua dada la naturalresistencia de ´esta a sacrificar coordinaci´on. Esta adaptaci´on geom´etrica discrimina a su vez a estructuras nativas de estructuras mal plegadas, de modo de constituir un elemento de dise˜no en bioingenier´ýa molecular. Ref: Sub-Nanoscale Surface Ruggedness Provides a Water-Tight Seal for Exposed Regions in Soluble Protein Structure, E. Schulz, M. Frechero, G. Appignanesi and A. Fernandez, PLoS ONE 5, e12844 (2010).