VQ-I PROTEASA OBTENIDA A PARTIR DEL LÁTEX DE VASCONCELLEA QUERCIFOLIA CON POTENCIAL ACTIVIDAD CICATRIZANTE

TORRES MJ; ARAUJO E SILVA, A; LOPES, M.; SALAS BRAVO, C.; NATALUCCI C L; LOPEZ LMI

Mar del Plata

Congreso; LVII Reunión Anual de la Sociedad Argentina de Investigación Clínica (SAIC); 2012

Sociedad Argentina de Investigación Clínica (SAIC)

Los productos naturales constituyen una de las mayores fuentes de compuestos cabeza de serie para el desarrollo de medicamentos. La etnofarmacología ha proporcionado abundante información sobre el uso de plantas medicinales cuyos principios activos son enzimas proteolíticas. Las propiedades antiinflamatorias y cicatrizantes de algunas peptidasas cisteínicas de origen vegetal han sido bien documentadas. A partir del látex de frutos inmaduros de Vasconcellea quercifolia (Caricaceae) se ha obtenido una preparación enzimática que presenta una actividad proteolítica específica mayor que la detectada en el látex Carica papaya (Caricaceae), fuente de la enzima papaína. El extracto de V. quercifolia contiene siete peptidasas cisteínicas que fueron purificadas por métodos cromatográficos y caracterizadas empleando herramientas de proteómica. La peptidasa de menor punto isoeléctrico (VQ-I) fue evaluada en la proliferación de fibroblastos, ensayo que se utiliza como un indicador que permite inferir el potencial cicatrizante de la enzima. Para los ensayos se emplearon fibroblastos L929 de ratón en un medio depletado en suero fetal bovino y para establecer el índice de proliferación se midió la cantidad de timidina tritiada incorporada después de 24 y 48 hs de incubación a 37 °C en presencia de diferentes concentraciones de la peptidasa en estudio. Los ensayos se realizaron por triplicado para concentraciones de proteínas entre 0 y 1000 ng/ml y se emplearon controles de suero fetal bovino al 0,5% y 5%. Los resultados obtenidos indican que la peptidasa VQ-I ejerce un efecto proliferativo estadísticamente significativo cuando se emplea en concentraciones de 1, 10 y 100 ng/mL, permitiendo concluir que dicha enzima proteolítica es un buen candidato molecular para ser probado como agente estimulante de la cicatrización.