Quercifoliaína II, una nueva enzima proteolítica con amplia especificidad

TORRES MARÍA JOSÉ; TREJO SEBASTIÁN; NATALUCCI CLAUDIA; LÓPEZ LAURA MARÍA ISABEL

Mendoza

Congreso; 2º Congreso Internacional de Nutrición y Tecnología de los Alimentos; 2010

Las proteasas poseen múltiples aplicaciones en biotecnología alimentaria tales como la tiernización de carnes, la elaboración de cerveza, la panificación y la manufactura de quesos. La obtención de proteínas modificadas por hidrólisis controlada, permite obtener preparaciones con mejores propiedades funcionales e hidrolizados proteicos adecuados para elaborar productos nutricionales específicos. A partir del látex de Vasconcellea quercifolia (Caricaceae), una especie nativa de nuestro país, se purificó cromatográficamente una nueva enzima proteolítica denominada quercifoliaína II. Esta peptidasa es una proteína básica con pI mayor a 11 y una masa de 23.984 Da (MALDI-TOF-MS). El perfil de pH frente a caseína mostró que es activa en un amplio rango de pH (más del 80% de actividad residual entre pH 6 y 9,5). El análisis del patrón de digestión de la cadena B de la insulina por acción de quercifoliaína II permitió detectar su especificidad de corte, identificándose trece sitios de clivaje, seis de ellos coincidentes con los generados por papaína, para la cual se han identificado sólo siete sitios de corte sobre este sustrato. Quercifoliaína II resultó ser una enzima de amplia especificidad, que puede degradar proteínas de distinta naturaleza en gran extensión y en un amplio rango de pH, características que favorecen su empleo en la industria de alimentos.