INVESTIGADORES
TORRES Maria Jose
congresos y reuniones científicas
Título:
Hidrólisis enzimática de proteínas alimentarias utilizando Asclepaína f
Autor/es:
TREJO S.A., TORRES M.J., SAYAVEDRA I., NATALUCCI C., LÓPEZ L.M.I
Lugar:
La Plata
Reunión:
Jornada; Jornadas Bromatológicas 2001; 2001
Institución organizadora:
Colegio de Veterinarios de la Pcia. de Bs.As
Resumen:
La hidrólisis enzimática de sustratos proteicos es un proceso complejo, en el cual las fracciones componentes de cada sustrato se hidrolizan a velocidades diferentes frente a la enzima, hecho que resulta ventajoso cuando se desea obtener hidrolizados parciales de dichos sustratos, ya sea para eliminar fracciones no deseadas como para alterar las propiedades funcionales de sus componentes proteicos. En este trabajo se ha empleado una nueva fitopeptidasa cisteínica (Asclepaína f), aislada en el LIPROVE a partir del látex de frutos de Asclepias fruticosa, para hidrolizar parcialmente caseína bovina y proteínas de concentrados de soja. Los hidrolizados obtenidos fueron sometidos a electroforesis desnaturalizante y los perfiles electroforéticos fueron analizados por densitografía.   En el caso de proteínas de concentrados de soja, las hidrólisis se llevaron a cabo a 45°C utilizando una relación enzima/sustrato de 8,9 Ucas/g de proteína y pH 10,0 en presencia de cisteína 25 mM. Luego de 180 minutos de reacción se observó una marcada degradación de los polipéptidos a’, a y b de la fracción 7S y, en menor medida, del polipéptido A de la fracción 11S; aparecen además nuevos péptidos de bajo peso molecular. Como producto de la hidrólisis la concentración de proteínas solubles se incrementó al doble del valor original.   Cuando el sustrato fue caseína bovina las hidrólisis se llevaron a cabo a 45ºC y pH 8,0, utilizando una relación enzima/sustrato de 4,5 Ucas/g de caseína. Ya a los 5 minutos de reacción se observa una intensa degradación de todas las fracciones, especialmente en la fracción aS2, con la consiguiente aparición de péptidos de menor PM. Dicha caracterización podrá ser correlacionada con la modificación de sus propiedades funcionales y la aparición de péptidos amargos.   Asclepaína f es una nueva proteasa de origen vegetal de utilidad para su empleo en la hidrólisis controlada de proteínas alimentarias.