INVESTIGADORES
PEREZ Oscar Edgardo
artículos
Título:
CARACTERIZAÇAO E COMPORTAMENTO DINAMICO DOS COMPLEXOS DE CARBOXIMETIL CELULOSE COM PROTEINAS DO SORO DE LEITE.
Autor/es:
DÁRIO CAPITANI, CAROLINE; BERTOLDO PACHECO, MARÍA TERESA; PILOSOF, ANA MARÍA; PEREZ, OSCAR E.
Revista:
BRAZILIAN JOURNAL OF FOOD TECHNOLOGY
Editorial:
ITAL/LAFISE,
Referencias:
Lugar: Campinas, Sao Paulo; Año: 2006 vol. Edic p. 29 - 35
ISSN:
1516-7275
Resumen:
O objetivo deste estudo foi fracionar e precipitar as proteínas do soro de leite utilizando a técnica de complexação com carboximetilcelulose (CMC), frente as variações de pH do meio e a temperatura. Foram obtidos três coacervados por ajuste gradual do pH da mistura de soro de leite com CMC. No pH 3,0 foi possível obter uma fração contendo as proteínas totais (PT/CMC), no pH 4,0 da b-lactoglobulina (b-Lg/CMC) e no pH 3,2 a maior proporção de alactoalbumina (a-La/CMC). As condições foram otimizadas para escala de produção em planta piloto. O comportamento dinâmico dos complexos foi avaliado por sua dissociação e estabilidade térmica, em valores de pH variando de 2,0 a 6,0. A dissociação dos complexos foi verificada nos valores de pH 2,0; 5,0 e 6,0. Nestas condições observa-se maior porcentagem de proteínas e CMC dissociados e solúveis. Contudo para valores de pH 3,0 e 4,0, o coacervado permaneceu co-solúvel e não houve dissociação. Os resultados do DSC mostraram que tanto a associação de hidrocolóide à proteína como sua presença promove a elevação da estabilidade térmica das proteínas.b-lactoglobulina (b-Lg/CMC) e no pH 3,2 a maior proporção de alactoalbumina (a-La/CMC). As condições foram otimizadas para escala de produção em planta piloto. O comportamento dinâmico dos complexos foi avaliado por sua dissociação e estabilidade térmica, em valores de pH variando de 2,0 a 6,0. A dissociação dos complexos foi verificada nos valores de pH 2,0; 5,0 e 6,0. Nestas condições observa-se maior porcentagem de proteínas e CMC dissociados e solúveis. Contudo para valores de pH 3,0 e 4,0, o coacervado permaneceu co-solúvel e não houve dissociação. Os resultados do DSC mostraram que tanto a associação de hidrocolóide à proteína como sua presença promove a elevação da estabilidade térmica das proteínas.