Cuando las enzimas pisan el acelerador

Ni el más sofisticado de los desarrollos tecnológicos podrá -en muchos casos- igualar la perfección que por sí sola logra la naturaleza. Y la catálisis es un buen ejemplo. Se trata del proceso por el cual, a partir de la participación de una sustancia a la que se denomina catalizador, se acelera la reacción química necesaria para que determinado fenómeno se produzca. Es el caso de la chispa de alta tensión que se le da a la mezcla de combustible y oxígeno para provocar su reacción y así encender un motor.

El catalizador puede ser cualquier compuesto químico, y se llama biocatalizador cuando proviene de un material biológico. Lo que hace es aumentar la velocidad y aportar la energía justa que una reacción química necesita para producirse en determinados tiempos y temperaturas. Aunque se las llame ‘básicas’, las funciones de un organismo vivo son en realidad muy complejas y es así que la catálisis es imprescindible para que respirar, digerir alimentos o bombear sangre sean posibles. Sin algo que las acelere, tardarían demasiado en producirse, o quizá nunca lo harían.

Aunque existen infinidad de catalizadores sintéticos utilizados en procesos industriales con el fin de que los productos se obtengan más rápido, los mejores resultados no vienen de la mano del hombre, sino de la naturaleza, a partir de unas moléculas llamadas enzimas. Conocer sus características y saber cómo funcionan es el blanco de incontables investigaciones científicas, algunas destinadas a aplicarlas en el desarrollo de tecnologías.

“La mayor ventaja de la biocatálisis es que trabaja a temperatura ambiente: las reacciones se logran en un rango de entre 25° y 45°C, frente a los no menos de 200°C que exige un compuesto inorgánico, y esto supone un gran ahorro de energía”, explica Laura Briand, investigadora del CONICET en el Centro de Investigaciones en Ciencias Aplicadas “Dr. Jorge J. Ronco” (CINDECA, CONICET-UNLP). No obstante, subraya que existe una diferencia de tiempos por la cual, en términos generales, los procesos biocatalíticos demoran algunos días, mientras que los convencionales arrojan resultados en cuestión de horas.

La especialista trabaja en el aislamiento de un componente presente en dos drogas de acción antiinflamatoria y analgésica: ibuprofeno y ketoprofeno. Concretamente, busca separar al dexibuprofeno, de acción más rápida y menos efectos secundarios si se lo ingiere solo. Aunque a nivel comercial existe un producto, es importado y no se desarrolla en el país. “Para lograr la separación de la droga, utilizamos la acción de una enzima llamada lipasa, que actúa en un medio líquido”, apunta Briand.

Al mismo tiempo, ella y su equipo intentan generar un biocatalizador para no tener que seguir comprando el que utilizan hasta ahora. En esta búsqueda colabora María Luján Ferreira, investigadora del CONICET en la Planta Piloto de Ingeniería Química (PLAPIQUI, CONICET-UNS), que se reconoce “fascinada” por la capacidad de estas unidades biológicas sin las cuales, sencillamente, la vida no sería posible. “Las enzimas tienen una propiedad llamada selectividad, por la cual generan específicamente el producto que a uno le interesa y no, como en la catálisis convencional, muchos productos diferentes entre los cuales luego hay que lograr separar el deseado”, señala.

La selectividad pone en ventaja a los biocatalizadores por sobre otras alternativas y les permite plantear soluciones más limpias o sustentables. “La mayoría de los catalizadores inorgánicos o químicos, que los hay y muy efectivos, están basados en metales pesados, altamente contaminantes”, asegura Marcela Kurina Sanz, investigadora del CONICET en el Instituto de Investigaciones en Tecnología Química (INTEQUI, CONICET-UNSL). A esto, Ferreira añade que “los procesos a altas temperaturas generan desechos que requieren un tratamiento especial. Entonces, el hecho de utilizar sustancias biológicas abarata los costos, porque son biodegradables”.

A su tiempo, desde el Departamento de Ciencia y Tecnología de la Universidad de Quilmes, Elizabeth Lewkowicz subraya que “antes, aislar las enzimas del organismo del que provienen era bastante complejo, pero ahora hay métodos modernos que lo facilitan. Entonces, las hay comerciales pero también muchas otras se pueden obtener en el laboratorio por técnicas de biología molecular y biotecnología”.

Investigación en alza

El de la biocatálisis es un campo multidisciplinario cada vez más explorado, que surgió producto de la búsqueda de procesos económicos y amigables con el medio ambiente. “Recién desde comienzos de los años ’70 se la considera una rama de la biotecnología. Acuden a ella químicos, biólogos, biotecnólogos, ingenieros, y más”, señala Kurina Sanz. En nuestra región, los primeros encuentros de especialistas comenzaron hace una década.

“Nunca deja de sorprendernos, porque siempre aparece algo nuevo: una enzima o un elemento con una capacidad biocatalítica que no se conocía, como hongos, bacterias o vegetales”, apunta Briand y agrega que “la investigación va corriendo los límites de la naturaleza, porque a fin de facilitar los procesos se prueba a los biocatalizadores en distintos medios y con diferentes propósitos para ver cómo funcionan”.

Todas las expertas coincidieron en nuestra ciudad durante un importante evento que tuvo lugar recientemente en la sede del Centro Científico Tecnológico (CCT) CONICET La Plata, titulado V Encuentro Regional de Biocatálisis y Biotransformaciones, que reunió a científicos de muchas áreas vinculadas a la temática.