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El caupí (Vigna unguiculata) es una leguminosa cultivada en el nordeste argentino, por pequeños y medianos productores. Posee un elevado contenido de proteínas (19-25 %) de buena calidad nutricional, representando una alternativa interesante a las fuentes de proteínas habituales, bajo la forma de grano entero, harina o aislados proteicos. Los aislados proteicos pueden ser empleados como ingredientes alimentarios si poseen adecuadas propiedades funcionales. Existe una relación entre la estructura y las propiedades funcionales de una proteína dada. La estructura proteica es afectada por distintos tratamientos utilizados en la industria alimentaria. El objetivo de este trabajo fue comparar los efectos de un tratamiento tradicional (térmico-TT) con los de una tecnología emergente (alta presión hidrostática -TAPH) sobre las propiedades fisicoquímicas y estructurales de proteínas presentes en dos aislados proteicos de caupí. Se trabajó con aislados obtenidos por precipitación isoeléctrica, a los cuales se los denominó A8 y A10, según el pH de extracción. Los tratamientos empleados fueron: TT a 70 o 90°C por 5, 10 o 30 min; y TAPH a 200, 400 o 600 MPa por 5 min. Los patrones electroforéticos mostraron formación de agregados proteicos solubles, estabilizados por puentes disulfuro a causa de los tratamientos. Además los TT provocaron la disminución de intensidad de las bandas correspondientes a los polipéptidos de 80 y 42 kDa, no así los TAPH. Los termogramas de A8 y A10, fueron similares mostrando una endoterma ancha. Los TT y TAPH disminuyeron la entalpía de desnaturalización en ambos aislados, indicando que provocaron la desnaturalización de los mismos. La intensidad de fluorescencia máxima disminuyó por los tratamientos, a causa de los agregados formados. Así mismo se observó en A8 un corrimiento de la longitud de onda de máxima absorción hacia el rojo con TT y hacia el azul con TAPH. Esto indicaría exposición de aminoácidos aromáticos a diferentes entornos. Todos los tratamientos aumentaron la hidrofobicidad superficial, demostrando un desplegamiento de las proteínas. Los TT no modificaron la solubilidad de A10, mientras que disminuyeron la de A8. Por su parte, la solubilidad de A8 y A10 se comportó de manera similar con los TAPH, mostrando un mínimo luego del TAPH de 200 MPa. Los TT y TAPH produjeron mayores cambios en las propiedades fisicoquímicas y estructurales de las proteínas de A8 respecto a las de A10. Los aislados modificados por TT y TAPH podrían ser utilizados como ingredientes con propiedades funcionales particulares, pudiendo incorporarse en la formulación de alimentos.

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