Propiedades funcionales de proteínas de amaranto . Capacidad de gelificación

AVANZA MARÍA VICTORIA; AÑÓN MARÍA CRISTINA

Campus Universitario de la UNNE. Corrientes

Otro; Comunicaciones Científicas y Tecnológicas de la UNNE; 2001

Secretaría General de Ciencia y Técncia de la Universidad Nacional del Nordeste

Es sabido que el amaranto posee granos con un contenido importante de proteínas (14-19% p/p), las cuales exhiben un balance muy equilibrado de aminoácidos esenciales (Teuntónico y Knorr, 1985; Bressani, 1989).  Dadas las características de las proteínas de reserva del amaranto y el hecho que se desconocen sus propiedades funcionales se decidió estudiar en aislados proteicos, una de las principales propiedades relacionadas con la interacción proteína-proteína, como es la capacidad de gelificación. Se preapraron aislados con pH de extracción 9 y 11 y se precipitarón a pH 5. A esto asialdos se los denominó A9 y A11. Se realizó la caracterización química, polipeptidica y el analisis termico de los aislados nativos. Los aislados fueron tratados térmicamente a dos temperaturas 70 y 90 °C durante difertentes periodos tiempo y se les midió la DO a 260 y 280 nm en un espectrofotómetro uv-visible. Al mismo timepo se realizaron ensayos de gelificación a concetración conocida (10, 15 y 20 %) y se observó el asipecto, color, consistencia y textura del producto. El tratamiento térmico de los aislados condujo a una desnaturalización y agregación de las proteínas presentes en los mismos; efectos dependientes de las condiciones tiempo-temperatura empleadas y del tipo de proteínas. Los agregados detectados se encontrarían estabilizados por uniones covalentes (puentes disulfuro) y no covalentes (puentes hidrógeno e interacciones hidrofóbicas). A una concentración proteica adecuada la desnaturalización y agregación proteica condujo a la formación de geles cuyas características son dependientes del tipo de aislado analizado.  Dadas las características de las proteínas de reserva del amaranto y el hecho que se desconocen sus propiedades funcionales se decidió estudiar en aislados proteicos, una de las principales propiedades relacionadas con la interacción proteína-proteína, como es la capacidad de gelificación. Se preapraron aislados con pH de extracción 9 y 11 y se precipitarón a pH 5. A esto asialdos se los denominó A9 y A11. Se realizó la caracterización química, polipeptidica y el analisis termico de los aislados nativos. Los aislados fueron tratados térmicamente a dos temperaturas 70 y 90 °C durante difertentes periodos tiempo y se les midió la DO a 260 y 280 nm en un espectrofotómetro uv-visible. Al mismo timepo se realizaron ensayos de gelificación a concetración conocida (10, 15 y 20 %) y se observó el asipecto, color, consistencia y textura del producto. El tratamiento térmico de los aislados condujo a una desnaturalización y agregación de las proteínas presentes en los mismos; efectos dependientes de las condiciones tiempo-temperatura empleadas y del tipo de proteínas. Los agregados detectados se encontrarían estabilizados por uniones covalentes (puentes disulfuro) y no covalentes (puentes hidrógeno e interacciones hidrofóbicas). A una concentración proteica adecuada la desnaturalización y agregación proteica condujo a la formación de geles cuyas características son dependientes del tipo de aislado analizado.