Caracterización estructural de geles de proteínas de amaranto

AVANZA MARÍA VICTORIA; PUPPO MARÍA CECILIA; AÑÓN MARÍA CRISTINA

Campus Universitario de la UNNE. Corrientes

Otro; Comunicaciones Científicas y Tecnológicas de la UNNE; 2003

Secretaría General de Ciencia y Técnica de la Universidad Nacional del Nordeste

El amaranto es un pseudocereal, cuyos granos contienen una importante cantidad de proteínas (14 - 19 % p/p), las cuales poseen un excelente balance de aminoácidos esenciales y son ricas en lisina y aminoácido azufrados (Teutónico and Knorr, 1985, Martínez and Añón, 1996, Castellani et al., 1999). La utilización de aislados de amaranto en la formulación de alimentos, depende principalmente de las propiedades funcionales de sus proteínas (Marcone and Kakuda, 1999), que están directamente relacionadas con su estructura. El objetivo de este trabajo fue estudiar la capacidad de gelificación de un aislado nativo de amaranto y las propiedades estructurales de geles preparados a partir de diferentes concentraciones de aislado, tiempo y temperatura de tratamiento.  Los geles se prepararon a partir de suspensiones acuosas del aislado proteico de amaranto A9 (Avanza y Anón 2003), de concentración conocida, (10, 15 Y 20 % p/v), a pH 7. La gelificación se llevó a cabo a diferentes temperaturas (70, 80 y 95°C) Y tiempos de calentamiento (lO, 20 y 30 minutos). Luego del tratamiento ténnico los geles fueron enfriados inmediatamente en un bafio de agua a 15°C, y se guardaron a 4 °C durante 24 - 48 horas antes del análisis. A los geles preparados en las distintas condiciones se realizaron ensayos de solubilidad, electroforesis PAGE-SDS, capacidad de retención de agua y microscopía electrónica de barrido. Las proteínas de amaranto, presentes en el aislado A9, son capaces de formar un gel autosustentable, con una concentración mínima del 10 % p/v, empleando como condiciones de calentamiento temperaturas que superen la de desnaturalización (70 y 95°C), Y un tiempo no menor a 20 minutos. La matriz proteica de los geles preparados a menor concentración, tiempo y temperatura de calentamiento se encuentran estabilizados por uniones no - covalentes, mientras que el aumento de estos parámetros, proporciono geles estabilizados, principalmente por uniones disulfuro. Es decir que la proporción del tipo de uniones que estabilizan la matriz proteica, varía con las condiciones de obtención de los geles.