Efecto del tratamiento térmico en las propiedades fisicoquímicas de albúminas y globulinas de Amaranthus Hypochondriacus.

AVANZA MARÍA VICTORIA; AÑÓN MARÍA CRISTINA

Campus Universitario de la UNNE. Resistencia

Otro; Comunicaciones Científicas y Tecnológicas de la UNNE; 2006

Secretaria General de Ciencia y Técnica de la Universidad Nacional del Nordeste

Existen diferentes especies de Amaranthus que se caracterizan por una elevada producción de granos cuyo contenido proteico oscila entre 14 y 19 % (mayor que el de los cereales), de muy buena calidad nutricional (Teutóneo y Knorr, 1985; Bressani, 1989). Las principales fracciones proteicas presentes en este grano son albúminas (49-65 %), globulinas (22-42 %) y glutelinas (14-18 %) (Seguna-Nieto y col., 1994).  Es sabido que existe una relación entre la estructura y las propiedades funcionales de una proteína dada (Damadoran, 1989), y que la conformación proteica es afectada por el tratamiento térmico, el cual es un proceso usado con asiduidad en la industria de alimentos. El objetivo de este trabajo fue estudiar los cambios conformacionales que sufren las principales fracciones proteicas (albúminas y globulinas) presentes en los aislados de proteínas de amaranto frente al tratamiento térmico. Las albúminas y globulinas se aislaron a partir de harina amaranto desgrasada, según el método de Konishi (1991). Se prepararon suspensiones de 1 mg/ml de albúminas y globulinas en agua y en buffer B (K2HPO4 33,3 mM, KH2PO4 1,7 mM, pH=8,5) respectivamente. Las fracciones solubles se trataron térmicamente durante 3 a 60 minutos a 70 y 90 ºCy se les midió la DO a 260 y 280 nm y la solubilidad pr el método de Lowry. Las globulinas experimentaron, como consecuencia del tratamiento térmico a alta temperatura, un mayor desplegamiento que las albúminas, a pesar de la menor estabilidad térmica de estas últimas. Este comportamiento fue atribuido al bajo contenido de estructura terciaria de las albúminas (Marcone y col., 1994a) y/o a la formación de agregados. Debido a la exposición de los grupos hidrófobos hacia la fase acuosa y a la agregación de las moléculas proteicas desplegadas mediante interacciones hidrofóbicas las proteínas de amaranto experimentaron un descenso de la solubilidad en particular de la fracción globulina a temperatura elevada y tiempos prolongados de tratamiento.