Asociación y Fotodegradación de Albúmina por complejos diiminos de Cr(III)

C. CORONEL; A. VELO; J. SILVERO; P. F. GARCIA; C. LLORENS; A. CABANILLAS; G. ARGÜELLO

Córdoba

Congreso; Encuentro Latinoamericano de Fotoquimica; 2012

En los últimos años, se han estudiado en profundidad la fotoquímica de complejos metálicos en pos de su posible uso en Terapia Fotodinámica (PDT= Photodynamic Therapy). El estudio de la asociación de los complejos metálicos a proteínas de transporte, tiene su importancia en que se podrían utilizar a éstas macromoléculas como transportadoras al interior celular. Por otro lado las proteínas comprenden aproximadamente un 68% del peso total de las células y tejidos y, se ha demostrado, que son los principales centros para la fotooxidación en sistemas biológicos. Las proteínas juegan un rol clave en las funciones biológicas de los organismos vivos, por lo que cualquier fotosensibilización en la proteína puede conducir a la muerte celular. Estudios anteriores en el grupo de investigación, demostraron que los complejos polipiridínicos de Cr(III) tienen la capacidad de fotodegradar en forma irreversible ADN plasmídico, siendo ésta más eficiente en ausencia de oxígeno. La albúmina sérica bovina (BSA= Bovine Serum Albumin) es bien conocida y ha sido ampliamente estudiada por su capacidad de transportar numerosos sustratos (Cu2+, Ni2+, aspirina, ibuprofeno, diazepam, etc). En este trabajo presentamos el mecanismo de asociación y la fotodegradación de BSA en presencia de complejos fenantrolínicos de Cromo (III) sustituidos en la posición 5 (fenilo, metilo y Cloro), usando distintas técnicas espectroscópicas. Los ensayos muestran que los complejos de cromo se asocian espontáneamente con la proteína con una constante del orden de 10^5 M-1. La excitación de la proteína a 280nm lleva a la excitación de los residuos triptófano y tirosina, por lo que observamos la emisión de ambos aminoácidos; mientras que si excitamos a 295nm solo se observa la emisión del triptófano. Resultados experimentales en este sentido, indicarían que ambos aminoácidos estarían involucrados en el proceso de asociación a la albúmina. Esto se observa para otros complejos de Cr(III) y albúmina. Se realizaron estudios de Fotodegradación excitando el complejo metálico con LEDs a 472nm, y se analizaron los resultados a distintos tiempos de fotólisis por espectrofluorometría y electroforesis en gel de acrilamida, observándose que la fotodegradación es más efectiva en ausencia de oxígeno, del mismo modo que lo observado para cadenas de ADN. Esto demostraría la fotodegradación se da a través de una transferencia electrónica directa entre la proteína y el complejo (mecanismo de fotooxidación Tipo I). Dado que muchas células cancerosas, por su metabolismo, sufren de hipoxia, que nuestro complejo degrade proteínas a través de transferencia electrónica, es sumamente positivo.