Adsorción de proteínas sobre estructuras nanoporosas de silica, un estudio por simulación

TARRAGA WILSON ALBERTO; LONGO GABRIEL; PICCO AGUSTIN

Buenos Aires

Simposio; SiModAr 2022; 2022

A lo largo de las últimas décadas la adsorción de proteínas sobre superficies sólidas ha tomado mucha relevancia tanto en áreas tecnológicas dentro de la industria como en la medicina. Mientras que la adsorción sobre superficies planas ha sido ampliamente estudiada, la interacción con materiales nanoporosos representa un campo de investigación relativamente nuevo con mucho potencial. Entre sus aplicaciones, el fraccionamiento de fluidos biológicos resulta de especial interés, en particular la separación de proteínas a partir de mezclas complejas. Sin embargo, el mecanismo que gobierna este proceso permanece poco explorado. El objetivo central del presente trabajo consiste en estudiar el proceso de adsorción de proteínas sobre estructuras nanoporosas de SiO2 utilizando técnicas de simulación molecular. Distintas proteínas modelo fueron utilizadas (citocromo c, lisozima y mioglobina). Estas se emplearon como modelos de grano grueso basados en sus estructuras cristalográficas. Mientras que el material nanoporoso fue modelado mediante un único poro cilíndrico de un radio determinado con propiedades que asemejan al SiO2. Nuestro enfoque teórico-computacional al problema permite el estudio de sistemas macromoleculares en función de las condiciones del medio, logrando alcanzar escalas espaciales del orden de decenas de nanómetros, considerando el tamaño, la forma, la distribución de carga, las configuraciones y los estados químicos de las diferentes especies químicas presente en el sistema. Perfiles de adsorción en función del pH fueron obtenidos para las proteínas empleadas que concuerda en un amplio rango de pH con aquellos reportados experimentalmente en condiciones semejantes. En primer lugar, estos perfiles mostraron diferencias tanto en magnitud como en el valor de pH al cual se alcanza la adsorción máxima (pHmax) entre proteínas para soluciones monoprotéicas. Además, estas diferencias fueron más evidentes cuando la adsorción tuvo lugar dentro del poro, observándose corrimientos en los valores de pHmax. En segundo lugar, la fuerza iónica del medio afectó de manera negativa la adsorción en cada una de las proteínas, tanto dentro como fuera del poro. Finalmente, selograron determinar los radios de poro en el cual se logra la máxima adsorción, definida como el número de proteínas por unidad de superficie, para cada proteína, que concuerda con el tamaño globular deestas. El estudio propuesto en este trabajo permite evaluar de una forma eficaz el proceso de adsorción de proteínas a estructuras porosas. Además, estos resultados permiten una primera aproximación al diseñoracional de estas estructuras, prestando atención tanto al radio de poro del material, como a las condiciones del medio (pH y fuerza iónica).