INVESTIGADORES
QUIROGA Alejandra Viviana
congresos y reuniones científicas
Título:
Propiedades antihipertensivas de péptidos provenientes de proteínas de amaranto
Autor/es:
A. PONZINIBBIO, A. QUIROGA; APHALO PAULA,; AÑÓN, M. CRISTINA
Lugar:
Cordoba
Reunión:
Congreso; V Congreso internacional de Ciencia y Tecnología de los Alimentos; 2014
Resumen:
Las
enfermedades cardiovasculares son la principal causa de muerte en nuestro país
según las estadísticas oficiales informadas por el Ministerio de Salud. La
hipertensión arterial es uno de los factores principales que contribuye a
elevar el riesgo de padecer este tipo de enfermedades. Existen números trabajos
que dan cuenta del efecto de péptidos bioactivos provenientes de distintas
fuentes alimentarias con capacidad de disminuir la presión arterial. Estudios
previos (in vitro, in silico e in vivo) realizados en nuestro laboratorio
demostraron la capacidad de inhibición de hidrolizados y péptidos de amaranto
de la enzima conversora de angiotensina (ACE). El objetivo de este trabajo fue
estudiar la potencial actividad antihipertensiva de un hidrolizado proteico de
amaranto a través de mecanismos de acción alternativos al de ACE. Para ello se
estudió la capacidad inhibitoria de este hidrolizado sobre renina y quimasa,
dos enzimas que participan de la regulación de la presión sanguínea en el
sistema renina-angiotensina. Aislado proteico de amaranto fue hidrolizado con
alcalasa durante 6 hs, 37 ºC, pH 10, alcanzando un grado de hidrólisis de 36%.
El hidrolizado se caracterizó mediante SDS-PAGE tricina y cromatografía de
exclusión molecular (Superdex peptide). La actividad antihipertensiva del
hidrolizado se ensayó a través de kits comerciales específicos para la determinación
de la inhibición de la actividad de renina y quimasa. El análisis de los geles mostró
la desaparición de los polipéptidos de mayor tamaño molecular incrementándose
la cantidad de péptidos de baja masa molecular (menores a 14 kDa). El análisis
del perfil cromatográfico obtenido estuvo de acuerdo con el resultado anterior
y mostró que la mayoría de los péptidos presentes en el hidrolizado tienen una
masa molecular entre 6000 y 100 Da. El hidrolizado de amaranto mostró una
capacidad inhibitoria de renina superior a la del aislado. Los resultados
obtenidos para el hidrolizado de amaranto mostraron un comportamiento dosis respuesta,
alcanzando un 50 % de inhibición a una concentración de proteína aproximada de
2 mg/ml. Esta misma muestra además fue capaz de inhibir la enzima quimasa en
una 40% a 4,125 mg/ml. El hidrolizado estudiado resultó una fuente promisoria
de péptidos con actividad antihipertensiva con acción sobre diferentes enzimas
del sistema renina-angiotensina. Si bien estudios más profundos son necesarios,
los péptidos presentes en este hidrolizado podrían atravesar el tracto
intestinal sin ser degradados por las enzimas digestivas permitiendo alcanzar el
órgano blanco.