Estudio comparativo de dos fracciones proteicas de amaranto

QUIROGA ALEJANDRA,; FANTOZZI, MARÍA C.; ABUGOCH LILIAN,; MARTINEZ, NORA,; AÑON, MARÍA C.

Congreso; 2da Jornada Internacional de Proteínas y Coloides de Interés Industrial; 2003

Las proteínas de amaranto poseen un alto valor nutricional debido a su balanceada composición aminoacídica. Esto hace del amaranto un cultivo promisorio como fuente de proteínas. Siguiendo la extracción secuencial de proteínas propuesta por Osborne encontramos que dos de las fracciones proteicas principales de este pseudocereal corresponden a la globulina-P y a las glutelinas. Tomando en cuenta que las propiedades funcionales de las proteínas están directamente relacionadas con la estructura de las mismas, resulta de interés evaluar las posibles diferencias estructurales que puedan presentar estas dos fracciones proteicas. Estudios previos demostraron que ambas fracciones tienen una composición polipeptídica similar considerando el tamaño de sus polipéptidos, pero aun no se ha completado el estudio de la relación entre las estructuras de las mismas. Con este trabajo nos proponemos avanzar en la comparación de los aspectos estructurales de estas dos fracciones proteicas. Los análisis electroforéticos mostraron que los polipéptidos que forman a estas proteínas no sólo son semejantes en tamaño sino también en sus puntos isoeléctricos. Sin embargo los resultados de EC mostraron diferencias entre las dos fracciones, las glutelinas presentan una menor movilidad indicando menor carga superficial y/o mayor masa. Si bien la hidrofobicidad superficial de ambas proteínas medida con la sonda fluorescente ANS no mostró diferencias significativas, el análisis mediante RP-HPLC indicó la presencia de una mayor cantidad de componentes de menor hidrofobicidad en la globulina-P. Estos resultados sugieren que ambas fracciones si bien presentan grandes semejanzas estructurales a su vez muestran diferencias conformacionales que les conferirían diferencias en cuanto a sus propiedades funcionales.