Movilización proteica en el interior y exterior de las vacuolas de reserva durante la germinación del grano de amaranto

APHALO, P; QUIROGA, A; MARTÍNEZ, N; AÑÓN, M. C.

Chascomús, Buenos Aires

Congreso; XXVI Reunión de la Asociacion Argentina de Fisiología Vegetal; 2006

La familia de proteasas cisteínicas junto con las legumaínas y otras familias de enzimas, son las responsables mayoritarias de la degradación de proteínas de reserva durante la germinación. Es en el transcurso de este proceso, donde se induce la activación y procesamiento a formas activas de las mismas. Objetivo: determinar la ubicación de las proteasas, su participación y registrar el momento en que aumenta su actividad proteolítica durante la movilización de las proteínas de almacenamiento. Los resultados obtenidos mostraron que la degradación de las proteínas de almacenamiento se llevaría a cabo mediante proteasas de 30 kDa, localizadas en el interior de los cuerpos proteicos junto con otras de mayor masa molecular. Las proteasas detectadas en el espacio citoplasmático con masas moleculares superiores a los 67 kDa mostraron actividad proteolítica tanto a pH 5,5 como a pH 8,0. Este resultado nos sugeriría que las mismas se encontrarían involucradas en la degradación de las proteínas en este compartimento. La globulina-p fue la fracción más susceptible a la acción de las proteasas debido a la mayor proporción de un polipéptido de 56 kDa. Las globulinas 7 y 11S, en cambio mantuvieron su estructura cuaternaria a tiempos más largos de imbibición. Conclusiones: Se pudo corroborar el aumento de la actividad proteásica a partir de las 15 horas de imbibición, coincidente con el comienzo de la movilización de las proteínas de almacenamiento y de las proteínas alojadas en el espacio citoplasmático. La activación de las proteasas de diferente masa molecular, fue coincidente con el inicio de la movilización de las proteínas de almacenamiento (interior de los cuerpos proteicos) como de las que se encuentran presentes en el espacio citoplasmático. Estas proteasas estarían distribuidas en diferentes zonas del cuerpo proteico de forma tal que tendrían acceso tanto a la globulina 7 y 11S, con menor grado de agregación, como a aquellas fracciones más agregadas como la globulina-p y glutelinas.