Características estructurales de los distintos componentes de globulinas de amaranto.

QUIROGA A,; APHALO P,; MARTÍNEZ N; AÑÓN MC.

Córdoba.

Congreso; III Congreso Internacional de Ciencia y Tecnología de los Alimentos.; 2009

Agencia Córdoba Ciencia

En el grano de amaranto, las globulinas son las proteínas de almacenamiento más abundantes. Su composición aminoacídica, muestra un alto valor nutricional presentándose como un ingrediente de interés para el consumo humano. Esta fracción proteica, está integrada por varios componentes, siendo los más estudiados la globulina-p y la globulina 11S, de composición polipeptídica similar pero diferentes propiedades fisicoquímicas. También se ha caracterizado parcialmente una globulina tipo 7S. En este trabajo hemos caracterizado un componente globulínico menor, profundizado en las propiedades estructurales de la misma y de la globulina tipo 7S, para posteriormente poder abordar el estudio de sus características funcionales y fisiológicas.Estas globulinas fueron analizadas por: cromatografía de exclusión molecular, calorimetría diferencial de barrido (DSC), ultracentrifugación con gradientes de sacarosa, electroforesis desnaturalizante (SDS-PAGE) y no desnaturalizante (ND-PAGE).Los resultados obtenidos por ultracentrifugación mostraron que las globulinas de bajo peso molecular presentarían un coeficiente de sedimentación cercano a 2S. Tanto la 7S como la 2S tienen una Td y un H menor al de la globulina 11S, indicando que las mismas presentarían una menor termoestabilidad y una estructura menos compacta.Esto se correlaciona con el diferente estado de agregación que presentan entre si estas fracciones, hecho que se ratifica en los diferentes ensayos cromatográficos realizados. El análisis de los perfiles electroforéticos en condiciones desnaturalizantes con y sin tratamiento reductor de estas fracciones mostraron que la globulina 7S está formada por polipéptidos con una masa molecular aproximada de 70, 52 y 40 kDa típicos de este tipo de globulina. El perfil correspondiente a la 2S mostró dos polipéptidos con una masa molecular comprendida entre los 20-14 kDa, a diferencia de lo encontrado en el ND-PAGE donde la misma presentó una baja relación carga/masa. La fracción globulínica 2S presentaría una estructura similar a las proteínas ricas en metionina propias de las albúminas 2S de amaranto descritas con anterioridad. Cada una de las globulinas estudiadas (11S, 7S y 2S) mostró diferentes características estructurales. De acuerdo a esta diversidad estructural las globulinas de amaranto podrían desarrollar distintas funcionalidades según las proporciones de sus componentes. Estos estudios constituyen un punto de partida en la búsqueda de genotipos de amaranto que presenten globulinas con diferente composición y puedan presentar diversas aplicaciones en cuanto a sus propiedades funcionales y fisiológicas. Palabras clave: globulinas, amaranto, estructura, funcionalidad, propiedades fisiológicas.