Estudio Comparativo de Dos Fracciones Proteicas de Amaranto

QUIROGA, A. V.; ABUGOCH, L.; FANTOZZI, M. C.; MARTÍNEZ, E. N.; AÑÓN, M. C.

Proteínas Alimentarias y Coloides de Interés Industrial

Diseño Sur S.C.A.

Lugar: Sevilla, España; Año: 2005; p. 223 - 229

Dos de las fracciones proteicas principales que se encuentran en el grano de amaranto corresponden a la globulina-P (Gp) y a las glutelinas (Gt). Dado que las propiedades funcionales de las proteínas están directamente relacionadas con la estructura de las mismas, evaluamos las posibles diferencias estructurales que puedan presentar estas dos fracciones proteicas. Para ello se analizó la conformación proteica mediante diferentes técnicas: RP-HPLC, electroforesis capilar (EC), isoelectroenfoque (IEF), SDS-PAGE, hidrofobicidad superficial. Estudios previos demostraron que ambas fracciones tienen una composición polipeptídica similar considerando el tamaño de sus polipéptidos. Los análisis electroforéticos mostraron que los polipéptidos que forman a estas proteínas no sólo son semejantes en tamaño sino también en sus puntos isoeléctricos. Sin embargo los resultados de EC mostraron diferencias entre las dos fracciones. Si bien la hidrofobicidad superficial de ambas proteínas medida con la sonda fluorescente ANS no mostró diferencias significativas, el análisis mediante RP-HPLC indicó la presencia de una mayor cantidad de componentes de menor hidrofobicidad en la globulina-P.