Evaluación mecanística de la acción de hematin como biomimético de peroxidasa en la co-oxidación de 4-aminoantipirina y fenol

AGOSTINA CORDOBA; IVANA MAGARIO; NOELIA ALASINO; MARIANO ASTESUAIN; ADRIANA BRANDOLÍN; MARÍA LUJÁN FERREIRA

Congreso; XXIII Congreso Iberoamericano de Catálisis; 2012

Se llevó a cabo la paramentrización del mecanismo de reacción de Hematin y HRP en la reacción de oxidación de fenol con 4-Aminoantipirina y H2O2 como sustrato oxidante. Se llevaron a cabo mediciones de las velocidades iniciales de reacción con ambos catalizadores, en las que se varió [H2O2] y [Catalizador], manteniendo constante la relación Fenol:4-Aminoantipirina. La paramentrización se realizó con el software comercial gProms. Los resultados obtenidos demostraron que HRP es cerca de 10-15 veces más activa que hematin a [H2O2] < 0,3 mM - a mayores concentraciones de peróxido la velocidad decae abruptamente a causa de la inactivación-. Hematin por otro lado resulta ser más resistente a H2O2 presentando su máxima actividad alrededor de los 17 mM. El bajo valor de kapp obtenido en la parametrización permite confirmar la menor importancia de la vía de inactivación. Hasta alcanzar su máxima actividad, ambos catalizadores aumentan su velocidad de reacción con la [H2O2] lo que permite inferir que, bajo dichas condiciones, la reacción de activación del estado nativo por oxidación con H2O2 podría ser la controlante de la velocidad global. La dependencia de la velocidad casi lineal con respecto a la concentración de catalizador en ambos casos permite inferir nuevamente que las reacciones catalíticas de la secuencia de reacciones son las controlantes de la velocidad global. Los ajustes obtenidos con el modelo utilizado se encuentran en línea con los perfiles experimentales de formación del colorante producto de reacción.