Estudio de las interacciones entre algunos aminoácidos y una bicapa lipídica de DPPC mediante simulación por Dinámica Molecular

RODOLFO PORASSO; FACUNDO CIOCCO ALOIA; DIEGO MASONE; MARIO DEL PÓPOLO; JORGE VILA

Tandil, Prov. Buenos Aires

Congreso; 99ª Reunión Nacional de la Asociación Física Argentina; 2014

Universidad Nacional del Centro de la Provincia de Buenos Aires

La estructura de la membrana de proteína está determinada por las interacciones existentes entre la membrana y los péptidos ligados a ella, y entre la bicapa lipídica y las moléculas del solvente. Las diferencias existentes entre las interacciones de proteína-agua y proteína-membrana, origina la preferencia posicional de los distintos aminoácidos en la membrana. De esta manera, algunos aminoácidos preferirán la fase acuosa, otros la zona de las cabezas lipídicas, mientras que otros lo harán en la zona hidrofóbica. En la literatura existe una gran cantidad de trabajos relacionados con la partición de los aminoácidos en membranas, en donde la metodología en común que utilizan es la de cortar la cadena lateral de los aminoácidos en el carbono-beta, descartando el backbone. Esta aproximación en aceptable para el caso de estructuras regulares (como alpha hélice, beta hoja) sin embargo para el caso de proteínas sin estructura secundaria regular (como hebras, loops), se plantea la interrogante de cuál es la influencia del backbone. En los casos particulares de Glicina y Prolina, los cuales no pueden ser tratados por esta aproximación, exacerba aún más el problema. En el presente trabajo se presentan un estudio sistemático de la partición de Glicina, Prolina y Lisina en un modelo de bicapa lipídica de DPPC, analizando los perfiles de energía libre, la hidratación de los aminoácidos y la formación de puentes de hidrógeno.