Estudios Estructurales en Cápsides de Virus Icosaédricos

JUAN FRANCISCO VISO; FERNANDO ZAMARREÑO; MARÍA JULIA AMUNDARAIN; DIEGO MARCELO GUÉRIN AGUILAR; MARCELO DANIEL COSTABEL

San Carlos de Bariloche

Congreso; 98va. Reunion Nacional de Física; 2013

Instituto Balseiro

El virus del Triatoma (TrV) es un patógeno natural de la vinchuca y como tal ha sido propuesto como potencial medio de control biológico del insecto que es el principal vector de la enfermedad del Chagas. A partir de esto, resulta importante estudiar la estructura de la cápside proteica que protege al material genético del virus, la cual ha sido resuelta recientemente por medio de técnicas cristalográficas. Esta cápside está compuesta por 3 proteínas (Vp1, Vp2 y Vp3) que se repiten 60 veces cada una hasta formar una estructura icosaédrica. Esta estructura posee ejes de simetría de orden doble, triple y quíntuple. Este último es el de interés para este trabajo a partir de sus características estructurales particulares. Observando precisamente la estructura de la cápside en la región del eje quíntuple se puede ver que esta región podría llegar a actuar como un poro que relaciona el interior de la cápside viral, que contiene el material genético, con su entorno. En este trabajo y a partir de simulaciones computacionales de dinámica molecular hemos podido establecer que, en su estado natural, el poro permanece cerrado a la altura de un anillo formado por aminoácidos hidrofóbicos formando una compuerta que resulta característica en ciertos canales iónicos de membranas biológicas. Cambiando el entorno del poro a través de mutaciones puntuales específicas se analizó, por medio de las mismas herramientas computacionales, el papel de este anillo en el mecanismo de apertura del poro.