INVESTIGADORES
GOMEZ CASATI Diego Fabian
congresos y reuniones científicas
Título:
Módulos de unión a almidón como herramienta biotecnológica para la remodelación de la pared celular vegetal.
Autor/es:
VALDEZ, H.; PERALTA, DA; DIEGO FABIAN GOMEZ CASATI; BUSI, M. V.
Lugar:
Rosario, Argentina
Reunión:
Congreso; VII Simposio Nacional de Biotecnología REDBIO- Argentina - II Congreso Internacional de Biotecnología Vegetal.; 2009
Institución organizadora:
REDBIO
Resumen:
<!-- /* Style Definitions */ p.MsoNormal, li.MsoNormal, div.MsoNormal {mso-style-parent:""; margin:0cm; margin-bottom:.0001pt; mso-pagination:widow-orphan; font-size:12.0pt; font-family:"Times New Roman"; mso-fareast-font-family:"Times New Roman"; mso-ansi-language:ES-AR; mso-fareast-language:EN-US;} @page Section1 {size:612.0pt 792.0pt; margin:70.85pt 3.0cm 70.85pt 3.0cm; mso-header-margin:36.0pt; mso-footer-margin:36.0pt; mso-paper-source:0;} div.Section1 {page:Section1;} --> Los primeros módulos de unión a carbohidratos (CBMs) descriptos fueron clasificados como celulosa binding domains, (CBDs), basados en el descubrimiento inicial de varios módulos que unían celulosa. Sin embargo, existen otros módulos que unen  carbohidratos distintos de la celulosa. El tipo de unión sería específico, aunque algunas xilanasas contienen dominios que pueden unirse a celulosa con mayor afinidad que a xilanos. La enzima almidón sintasa III (starch synthase III, SSIII) de Arabidopsis thaliana contiene en su dominio N-terminal tres regiones repetitivas y cada una de ellas codifica para un dominio de unión a almidón (SBD, starch binding domain). Los SBDs han adquirido la ventaja evolutiva de romper la estructura de su sustrato respecto a los CBMs debido a la presencia de dos sitios de unión al polisacárido y por ello, estos últimos no serían capaces de desarmar su estructura tan eficientemente como lo hacen los SBDs. Se determinó la capacidad de unión de los SBDs de SSIII de A. thaliana sobre tres polisacáridos componentes de la pared celular vegetal: celulosa, pectinas y xilanos. Los resultados mostraron que los SBDsSSIII se unen a celulosa con una afinidad dos veces mayor que a almidón. Para pectinas y xilanos, las constantes de adsorción también fueron superiores (55% más) lo que indicaría mayor afinidad que por su sustrato natural. Por último, evaluando formas truncadas de la proteína delimitamos que los primeros cien aminoácidos de la región N-terminal son los responsables de la unión a los polisacáridos de pared.