Análogos de la Feromona Sexual de la Thaumetopoea Pytiocampa. Un Estudio sobre la Capacidad Aceptora de Hidrógeno

CHAMORRO, E. R.; SEQUEIRA, A.; ZALAZAR, M. F.; NELIDA MARIA PERUCHENA

Termas de Rio Hondo. Sgo del E

Congreso; XIV CONGRESO ARGENTINO DE FISICOQUÍMICA Y QUÍMICA INORGANICA; 2005

SOCIEDAD ARGENTINA DE INVESTIGACIONES FISICOQUÍMICAS

En la actualidad, el mecanismo de reconocimiento molecular de la feromona sexual de la procesionaria del pino, Thaumetopoea Pytiocampa, es materia de intensivos estudios, tanto desde el punto de vista experimental como teórico. En algunos insectos (lepidópteros) se han encontrado altas concentraciones de proteínas ligadoras de feromonas, PBPs, solubilizadas en el líquido linfático que recubren las sensilias de las antenas de los machos, aceptándose que las mismas pueden solubilizar y transportar a las moléculas hidrofóbicas de feromonas, hacia los centros receptores. Sin duda, el proceso de reconocimiento molecular más estudiado lo constituye el Bombyx Mori, donde la estructura cristalina tridimensional del complejo [Bombykol-PBP] ha podido ser elucidado recientemente [1]. En contraposición a esto, hasta la fecha no ha sido determinada la estructura tridimensional de la proteína ligadora de la feromona sexual de la Thaumotopoea Pytiocampa, PBP, por lo que un estudio teórico en base a la densidad electrónica, que contribuya a chequear y generar nuevas ideas sobre el mecanismo de percepción de la feromona por el macho es altamente deseable. En este trabajo, un numero de análogos de la feromona sexual de la procesionaria del pino, cuyo componente mayoritario ha sido identificado como el acetato de (Z)-13- hexadecen-11-inilo, son estudiados en su capacidad de establecer enlaces de hidrógeno con un dador N-H que modela la interacción con un resto aminoacídico de la proteína feromonal. Se realiza un estudio electrónico exploratorio en base a Mapas de Potencial Electrostático Molecular a nivel semiempìrico. Los análogos analizados se obtienen por sustitución de H por halógenos en el grupo acetato de la molécula y por sustitución de los oxígenos por azufre, tanto en la función cetónica como en la función eter Estas sustituciones provocan cambios significativos en la distribución de la densidad electrónica en el extremo polar de la molécula que nos permiten racionalizar la perdida o disminución de la actividad biológica con la capacidad aceptora de hidrógeno. De esta forma, las modificaciones electrónica que se verifican en los análogos de la feromona nos permiten arribar a interesantes conclusiones sobre las interacciones postuladas entre la feromona y su proteína específica. Para evaluar la fuerza de la interacción de EH en los distintos análogos se utiliza la Teoría Cuántica de Átomos en Molécula, QTAIM. Los cálculos de la densidad electrónica se realizaron a nivel B3LYP/6-31G**. Los resultados obtenidos nos llevan a postular que la interacción más importante en el reconocimiento molecular de la feromona y sus análogos, con el sitio activo de la PBP, es una interacción de enlace de hidrógeno, pudiendo ser este bifurcado o a tres centros. La fuerza de la interacción ha sido cuantificada utilizando la relación de Caroll y Bader. 1. Sandler, B.H., Nikonova, L., Leal, W. and Clardy, J. (2000) Chem. Biol. 7, 143–151