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La regulación de la función celular por fosforilación de proteínas es controlada por un equilibrioentre proteína-quinasas y fosfatasas y durante el acoplamiento de señales de calcio, está bajoel control de la calcineurina (CaN-A/B). La CaN es una proteín-fosfatasa (PP2B) dependientede calcio y calmodulina (CaM) que participa en procesos celulares claves. La activación/inactivación constitutiva de CaN provoca muerte celular por ende su función depende de lahomeostasis del calcio. Habiéndose caracterizado funcionalmente a la Eg-CaN en E. granulosus,se analizaron los mecanismos posibles de regulación. La proteína homóloga a CaN, Eg-CHPquien competiría con CaN-B por su sitio de unión a CaN-A, fue identificada determinándosesu regulación transcripcional por calcio. Por otro lado, CaM activa directamente a la CaN y latrifluoperazina, con su actividad antagonista de CaM-CaN, regula la actividad PP2B y actúainhibiendo el crecimiento y desarrollo en diversos sistemas celulares incluido E. granulosus.También fueron caracterizadas estructuralmente y analizada la expresión en protoescólices ymetacestodes de la cain/cabina 1 (inhibidor que bloquearía la unión de la CaN-A a sustratosfisiológicos) y cuatro calpaínas típicas (cistin-proteasas prototípicas que reguladas por calcioclivan a inhibidores de la CaN). En células de mamíferos, el clivaje proteolítico C-terminal dela cain/cabina 1 por la calpaína, impide la unión cabin/CaN-A permitiendo la activación de laCaN. Por lo tanto, indirectamente a través de la cain/cabin1 y directamente sobre el dominiode autoinhibicón de la CaN-A, la calpaína en respuesta al aumento de calcio, activa a la CaN.Durante el aumento de [Ca2+]i, un cambio conformacional en el complejo CaNA/B, provocaríadesnaturalización del dominio de autoinhibición, la consecuente exposición del sitio activo dela CaN-A y el aumento de la actividad PP2B.

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