Estudio de la actividad invertasa en mieles del Departamento de Cruz del Eje (Córdoba). Tratamiento térmico y posible adulteración

MÓNICA FEDERICO; ANAHI V. TURINA

Córdoba

Congreso; VII Congreso Internacional de Ciencia y Tecnología de Alimentos; 2018

Ministerio de Ciencia y Tecnología de la provincia de Córdoba

La miel es un producto natural complejo constituido por hidratos de carbonoprincipalmente, ácidos orgánicos, proteínas, aminoácidos, enzimas, sustanciasaromáticas, minerales, pigmentos, etc. Su calidad disminuye con elsobrecalentamiento, el envejecimiento y la adulteración. En ese sentido, lasreglamentaciones de cada país y Codex Alimentarius exigen ciertos parámetrosde calidad utilizando indicadores como el contenido de 5-hidrometilfurfural y laactividad diastasa. Sin embargo, la actividad invertasa (AI) es más sensible alcalor considerándose un mejor indicador. La adulteración, consiste en elagregado de azúcares y jarabes industriales para obtener mieles más fluidasque resultan atractivas para el consumidor, son más económicas y facilitan losprocesos industriales. En este trabajo proponemos determinar algunosparámetros físico-químicos de mieles del Departamento de Cruz del Eje,estudiar el efecto de tratamientos térmicos simulados en laboratorio sobre laactividad y estructura de la enzima invertasa purificada y en la miel, parabrindar sugerencias de tiempo y temperatura en los procesos térmicos a loscuales se someterá la miel. Además, dado que los adulterantes podríaninterferir la hidrólisis del sustrato artificial de la invertasa (p-Nitrofenil-α-Dglucopiranósido),se propone estudiar este efecto para identificar una posibleadulteración. Se estudiaron 4 mieles de productores de la zona. Lostratamientos térmicos consistieron en preincubaciones a temperaturasequivalentes a las utilizadas en las salas de extracción de miel (60°C y 70ºC adistintos tiempos). La adulteración intencional se realizó con Jarabe mezcla deuso alimentario comercial al 10 y 20 % P/P. Los parámetros cinéticos Km yVmax se determinaron utilizando el modelo de Michaelis-Menten en el rango de30-60ºC. Cambios en la estructura de la proteína pura se determinaronmidiendo la variación de la intensidad de fluorescencia intrínseca (IF) enfunción de la temperatura. La actividad invertasa expresada como número deinvertasa (NI) fue determinada por el método Siegenthalen recomendado por laIHC. La temperatura óptima para la actividad de la enzima fue 40ºC(KM=0.0003 M, Vmax=0.0024 μmoles/min). Esto fue coherente con la pérdidairreversible de estructura de la proteína evidenciada por la disminución de la IFa temperaturas superiores a los 40ºC. Todas las mieles tratadas térmicamenteexperimentaron una disminución del NI respecto al control en un rango entre11,6 a 32,5 % a 60°C y de 18,7 % a 34,9 a 70°C. El tratamiento térmico queprodujo menos disminución de NI fue 60°C/10 min, mientras que el tratamientoque produjo el mayor descenso fue 60°C/20 min. La actividad invertasapermitió distinguir la adulteración de la miel a partir del 20 % P/P.