INVESTIGADORES
GONZALEZ BARO Maria Del Rosario
artículos
Título:
Rol de la isoforma 2 de la glicerol-3-fosfatoaciltransferasa en el metabolismo lipídico testicular
Autor/es:
CATTANEO, E.R.; PELLON-MAISON, M.; GONZALEZ BARO, M.R.
Revista:
ACTA BIOQUÃMICA CLÃNICA LATINOAMERICANA
Editorial:
FEDERACION BIOQUIMICA PROVINCIA BUENOS AIRES
Referencias:
Lugar: La Plata; Año: 2013 vol. 47 p. 315 - 325
ISSN:
0325-2957
Resumen:
El primer paso en la síntesis de novo de
glicerolípidos es la acilación del gli-
cerol-3-fosfato, la cual es catalizada por la
enzima glicero-3-fosfato aciltrans-
ferasa (GPAT). En mamíferos han sido
descriptas hasta el momento cuatro
isoformas de GPAT, las cuales pueden
diferenciarse por su localización tisular
y subcelular, y por su sensibilidad a
reactivos que reaccionan con los grupos
sulfhidrilos. El objetivo de este trabajo fue
estudiar la localización y función
de GPAT2, una isoforma mitocondrial que se
expresa principalmente en tes-
tículo utilizando como modelo células CHO-K1
que sobreexpresan GPAT2. Se
observó que esta isoforma utiliza como
sustrato específicamente al ácido ara -
quidónico, estimula la síntesis de
triacilgliceroles (TAG) con alto contenido de
ácido araquidónico, y favorece la
incorporación de [1-14C] ácido araquidónico
en los TAG. Utilizando modelos animales se
observó por un lado que el ARNm
de GPAT2 se expresa sólo en los espermatocitos
primarios, mientras que la
expresión de la proteína se mantiene a lo
largo de la espermatogénesis; y por
otro lado que la expresión de GPAT2 varía
durante el desarrollo sexual, alcan-
zando un máximo de expresión y actividad a los
30 días de edad en la rata.
A esta edad se observó también un máximo en el
contenido de TAG y de AA
esterificado en los TAG del testículo. Se
concluye que los resultados sugieren
que GPAT2 sería la enzima responsable de
esterificar el ácido araquidónico en
los TAG de las células de la línea espermática.