INVESTIGADORES
VELAZQUEZ Melisa Maria Del Lujan
congresos y reuniones científicas
Título:
Expresión de HSP90 en estructuras foliculares de bovinos con enfermedad quística ovárica.
Autor/es:
VELÁZQUEZ M; ARCÁNGELO D; SALVETTI N; ORTEGA H
Lugar:
Córdoba
Reunión:
Congreso; XI Congreso Argentino de Ciencias Morfológicas. I Congreso Internacional de Educación e Investigación en Ciencias Morfológicas. I Encuentro de Histotecnólogos.; 2008
Resumen:
El objetivo del presente trabajo fue describir la expresión de la proteína de golpe de calor HSP90 en estructuras foliculares del ovario normal y con enfermedad quística ovárica bovina. Se trabajó con muestras de ovarios bovino, obtenidas en frigorífico, las que fueron fijadas en formol bufferado 8 hs, y se procesaron siguiendo protocolos de rutina hasta la inclusión en parafina. Sobre cortes de 4 mm de espesor se realizó la técnica de inmunohistoquímica indirecta para la determinación de HSP90. La reacción fue revelada utilizando 3,3´ diaminobencidina. Por análisis digital de imágenes se determinó el área inmunohistoquímica marcada en granulosa, teca interna y teca externa de folículos secundarios, terciarios y atrésicos en ovarios normales y así como de folículos quísticos en ovarios con quistes. Se encontró marcación con HSP90 en todas las capas foliculares, en el citoplasma y en el núcleo. Las células de la granulosa y de la teca interna fueron las que evidenciaron mayor marcación mientras que las de la teca externa mostraron una marcación débil. Los folículos secundarios y terciarios mostraron mayor intensidad que los atrésicos. Los quistes se inmunomarcaron de manera similar a los folículos terciarios. Es sabido que muchos receptores nucleares, incluyendo los receptores para hormonas esteroides, forman grandes complejos heterogéneos que contienen HSPs. Una de las funciones críticas de la HSP90 es facilitar el plegamiento del dominio de unión al ligando (LBD) de los receptores en una conformación de alta afinidad para los esteroides. Se ha propuesto que la HSP90 se une al LBD de los receptores solubles no ocupados y los mantiene en estado inactivo. La unión del ligando al receptor libera a la HSP90 del complejo e invierte la represión. Estudios previos indican que los folículos quísticos presentan una relación receptores de estrógenos a/b diferente a la de los folículos activos normales y la expresión de la HSP90 en estos folículos permitirá la activación de estos receptores que tienen distinta afinidad por el 17-beta estradiol.