Nuevos compuestos biomiméticos de peroxidasas y catalasas de Mn

DAIER, VERÓNICA; CLAUDIA PALOPOLI,; HERNÁN BIAVA,; DIEGO MORENO,; SANDRA SIGNORELLA,

Rosario

Congreso; VII Congreso y XXIV Reunión Anual de la Sociedad de Biología de Rosario; 2005

El Mn está presente en muchas enzimas que participan en procesos de óxido-reducción. Entre éstas se encuentran las catalasas de Mn (MnCAT) y las peroxidasas de Mn (MnP). Las Mn CAT constituyen un tipo particular de catalasas de origen bacteriano que contienen dos átomos de Mn en su sitio activo y dismutan H2O2 empleando los estados de oxidación MnII2 / MnIII2. La MnP es una enzima extracelular usada por todos los hongos que degradan la lignina de la madera. Se trata de una hemoperoxidasa única que usa MnII como sustrato primario y que junto con la ligninasa cataliza la oxidación de lignina por H2O2. Un enfoque biomimético de la degradación de la lignina demostró que se puede reemplazar la enzima por complejos de diMn. Para obtener análogos artificiales de estos biositios metálicos que puedan ser útiles en aplicaciones catalíticas ( síntesis orgánicas, blanqueadores, acción terapeútica contra el stress oxidativo) es necesario encontrar relaciones óptimas de estructura – actividad que permitan diseñar modelos sintéticos eficientes. Con este fin hemos obtenido tres nuevos complejos de diMn con los ligandos 1,3-bis(2-hidroxibencil–2-metilpiridilamino) propan-2-ol (H3L1), 1,4-bis-(salicilidenamino) butan-2-ol (H3L2), 1,5-bis(2- hidroxibencil–2-metilpiridilamino) pentan-3-ol (H3L3). Estos ligandos difieren en la longitud de los separadores –(CH2)n - entre el alcoholato central y los átomos de N-amino / imino, lo cual permite modular la distancia Mn-Mn y la simetría del sitio dimetálico y, por lo tanto, analizar la influencia de estos rasgos estructurales sobre la actividad catalítica.