Rol del acetato puente en la actividad tipo catalasa de complejos de diMn(III) de la familia de salpentOH

SANDRA SIGNORELLA,; CLAUDIA PALOPOLI,; DAIER, VERÓNICA; HERNÁN BIAVA,; DIEGO MORENO,; MONICA DE GAUDIO,

Termas de Rio Hondo

Congreso; XIV Congreso Argentino de Fisicoquímica y Química Inorgánica; 2005

Las catalasas de Mn (MnCAT) son enzimas de origen bacteriano capaces de dismutar H2O2 a través de un ciclo catalítico que involucra la interconversión entre MnII2 y MnIII2. El sitio activo contiene dos iones Mn triplemente unidos a través de un puente m1,3-carboxilato de un residuo glutamato, y dos puentes monoatómicos exógenos, cuya naturaleza aún no se conoce. Si bien se ha determinado la estructura de estas enzimas, se desconocen tanto el mecanismo catalítico como el rol funcional de los ligandos puente. Por esta razón, encontrar relaciones entre la estructura y la función de modelos de bajo peso molecular puede ayudar a comprender el mecanismo catalítico de estas enzimas. El ligando salpentOH (1,5-bis(salicylidenamino)pentan-3-ol) y sus derivados fenil-sustituidos (XsalpentOH) permiten acceder a complejos de diMn triplemente unidos por puentes bis(m-alcoxo)(m- carboxilato) que son muy buenos modelos estructurales de la forma Mn2III de las MnCAT.1-3 La longitud de la cadena alifática en estos ligandos modula la separación Mn...Mn en 2.91-2.94 Å, que es sólo 0.1-0.2 Å más corta que la encontrada en las enzimas. Estos complejos dismutan H2O2 con cinética de saturación y, en solventes no próticos, resisten más de 1000 ciclos catalíticos sin descomponerse. Con el fin de comprender el papel desempeñado por el acetato puente sobre la actividad catalasa de los complejos de esta familia, se comparó la actividad catalítica de los complejos [Mn2(m-OAc)(m-OMe)(XsalpentO)(MeOH)2]+ con la de los complejos generados in situ a partir de Mn(ClO4)2 + X-salpentOH + H2O2. Los resultados obtenidos revelan que el acetato puente es indispensable para la actividad catalasa de estos complejos. Por otro lado, la adición de una base exógena al medio de reacción no modifica la kcat, aunque disminuye la velocidad de reducción de la forma oxidada del catalizador (etapa catalizada por ácido).2O2 a través de un ciclo catalítico que involucra la interconversión entre MnII2 y MnIII2. El sitio activo contiene dos iones Mn triplemente unidos a través de un puente m1,3-carboxilato de un residuo glutamato, y dos puentes monoatómicos exógenos, cuya naturaleza aún no se conoce. Si bien se ha determinado la estructura de estas enzimas, se desconocen tanto el mecanismo catalítico como el rol funcional de los ligandos puente. Por esta razón, encontrar relaciones entre la estructura y la función de modelos de bajo peso molecular puede ayudar a comprender el mecanismo catalítico de estas enzimas. El ligando salpentOH (1,5-bis(salicylidenamino)pentan-3-ol) y sus derivados fenil-sustituidos (XsalpentOH) permiten acceder a complejos de diMn triplemente unidos por puentes bis(m-alcoxo)(m- carboxilato) que son muy buenos modelos estructurales de la forma Mn2III de las MnCAT.1-3 La longitud de la cadena alifática en estos ligandos modula la separación Mn...Mn en 2.91-2.94 Å, que es sólo 0.1-0.2 Å más corta que la encontrada en las enzimas. Estos complejos dismutan H2O2 con cinética de saturación y, en solventes no próticos, resisten más de 1000 ciclos catalíticos sin descomponerse. Con el fin de comprender el papel desempeñado por el acetato puente sobre la actividad catalasa de los complejos de esta familia, se comparó la actividad catalítica de los complejos [Mn2(m-OAc)(m-OMe)(XsalpentO)(MeOH)2]+ con la de los complejos generados in situ a partir de Mn(ClO4)2 + X-salpentOH + H2O2. Los resultados obtenidos revelan que el acetato puente es indispensable para la actividad catalasa de estos complejos. Por otro lado, la adición de una base exógena al medio de reacción no modifica la kcat, aunque disminuye la velocidad de reducción de la forma oxidada del catalizador (etapa catalizada por ácido). Los complejos de esta familia tienen una afinidad por el sustrato del mismo orden a la observadapara el sitio natural. En particular, [Mn2(m-OAc)(m-OMe)(nafpentO)(MeOH)ClO4] (nafpentOH = 1,5-bis(2- hidroxi-1-naftilidenamino)pentan-3-ol) tiene la constante de unión más alta de la serie. Esta característica hace que en DMF, este complejo forme aductos estables con O2 y H2O2 que pueden ser útiles como modelos de unión del peróxido al sitio natural. La evaluación de las propiedades redox (VC, VOC) y espectroscópicas (RPE, UV-vis y ESI) de estos compuestos y su comparación con las de los aductos formados a partir de mezclas Mn(ClO4)2 + nafpentOH + H2O2, puso en evidencia la función del acetato en esta interacción.